목차
(1) 원핵세포의 세포벽
1) 펩티도글리칸의 구조
2) 그람음성세균의 세포벽
① 주변세포질공간
② 펩티도글리칸
③ 세포 외막
④ 지질다당체층
2) 그람양성세균의 세포벽
① 펩티도글리칸(Murein)
② 테이코산
3) 원시세균의 세포벽
(2) 진핵세포의 세포벽
(3) 그람 염색법의 원리
◎ 참고문헌
1) 펩티도글리칸의 구조
2) 그람음성세균의 세포벽
① 주변세포질공간
② 펩티도글리칸
③ 세포 외막
④ 지질다당체층
2) 그람양성세균의 세포벽
① 펩티도글리칸(Murein)
② 테이코산
3) 원시세균의 세포벽
(2) 진핵세포의 세포벽
(3) 그람 염색법의 원리
◎ 참고문헌
본문내용
cohol phosphate의 한쪽에 당과 결합한 diacylglycerol 형태의 지질이 결합되어 있는 것이 다르다. Lipoteichoic acid의 지질 부분은 원형질막의 일부로 작용하며 polyalcohol phosphate 부분은 세포벽의 일부를 이룬다.
그람양성세균의 세포 표면에도 많은 종류의 단백질이 있다. 이들은 murein과의 결합 형태로 다음과 같은 역할을 한다.
(ⅰ) 병원성 미생물이 숙주 조직에 침투하는 역할
(ⅱ) 다당류, 단백질 등 고분자 물질의 분해 효소
(ⅲ) 세균 세포 간 또는 고체 표면에 흡착
항산성 염색(acid-fast stain) 양성반응을 보이는 Mycobacterium속, Nocardia속 세균 등은 그람양성의 세포벽 구조에 mycolic acid를 함유하고 있다. Mycolic acid를 높은 농도로 함유하고 있는 이들 세균의 세포벽은 그람음성세균의 외막과 비슷한 성질을 갖는다. 따라서 이들 그람음성세균의 세포벽에도 포린이 있다.
3) 원시세균의 세포벽
메탄성세균(methanogen), 초호염성세균(extreme halophile), 및 고온호산성세균(thermoacido- phile)은 염분을 많이 함유하는 곳이나 극도의 혐기성 조건하에서나 고온이면서 산성인 서식처에서 생장이 가능한 세균들이다. 이러한 세균들은 다른 세균들과 현저한 생화학적 차이를 보이기 때문에 생명체가 지구상에서 출현한 직후 공통의 조상으로부터 분화했을 것으로 추정되며, 지구사아의 초기 환경조건과 유사한 극한 생육조건에서도 적응하며 생장하므로 이러한 세균들을 원시세균이라고 명명하였다. 원시세균의 세포벽에는 진정세균 즉 그람음성세균과 그람양성세균의 세포벽에 존재하는 대표적인 세포벽 성분인 펩티도글리칸층을 함유하고 있지 않다. N-아세틸뮤람산과 D-아미노산들은 원시세균의 세포벽에서 전혀 찾아볼 수가 없다. 그러나 어떤 원시세균에서는 진정세균의 펩티도글리칸과 유사한 구조를 지닌 세포벽의 성분을 가지고 있는데 이러한 성분을 슈도펩티도글리칸(pseudopeptidoglycan)이라고 부른다. 일부 메탄성세균 또는 일부 초호염성세균의 슈도펩티도글리칸은 펩티도글리칸의 N-아세틸뮤람산 대신에 L-아미노산들을 함유하고 있다(그림 2-5 참조). 또한 Halobacterium의 세포벽은 음전하를 띠는 산성 아미노산들을 다량 함유한 당단백(glucoprotein)을 가지고 있어서 염분이 많이 함유하는 곳에 있는 양전하를 띠는 나트륨(Na+)과 상호작용을 하여 극한 염분환경 하에서도 생육할 수 있도록 안정한 상태를 유지한다(그림 5.18). 그밖의 원시세균들은 단백질들로 이루어진 세포벽을 가지거나 다당류로 이루어진 세포벽을 가지므로 세포벽의 화학조성에 있어서 현저한 차이를 보인다. 비록 원시세균의 세포벽을 구성하는 조성은 일정치 않더라도 고온이나 산성조건 및 염분환경 하에서 세포막을 보호하여 원시세균을 생존하게 하는 탁월한 역할을 수행하고 있다.
(2) 진핵세포의 세포벽
원핵세포 미생물에 비해 효모, 곰팡이 등 진핵 세포 미생물의 세포벽에 관해 알려진 바는 거의 없다. 진핵 미생물의 세포벽은 주로 cellulose, glucan, chitin, chitosan 등으로 이루어지며, mannan, galactan, polygalactosamine도 진핵세포의 세포벽에서 발견된다. 이들 세포벽 다당류의 종류는 진핵세포 미생물의 분류에 있어서 중요한 지표가 된다. 당류 외에도 진핵세포의 세포벽에는 소량의 단백질과 지질이 있으며, 효모 Saccharomyces cerevisiae의 세포벽의 주요 성분은 표 5.2에서 보는 바와 같이 glucan, mannoprotein 그리고 chitin으로 이루어져 있다. 이때 mannoprotein이 세포 표면으로 정열되어 있으며, mannose가 인산화되어 효모의 세포도 전기적으로 (-)를 띤다. 이들 구조 물질 외에 invertase 등 효소, 응집 관련 단백질, cAMP binding protein 등 여러 종류의 단백질이 세포벽 구조 물질 사이에 묻혀 있다.
표 5.2 Saccharomyces cerevisiae의 주요 세포벽 구조 물질
조 성
평균 분자량(kDA)
무게 비율
몰 비율
β-1,3 glucan
240
50
1.0
β-1,6 glucan
24
10
2.0
Mannoprotein
100~200
40
1.2~2.4
Chitin
25
1~3
0.1~0.3
(3) 그람 염색법의 원리
그람 염색의 결과를 여러 가지 방법으로 설명할 수 있으나, 그람양성균과 그람음성균에서 세포벽의 물리적인 특성이 서로 다르기 때문에 달리 염색되는 것으로 보인다. 그람양성균에서 세포벽을 제거하면 그람음성균처럼 염색된다. 펩티도글리칸 자체가 염색되는 것은 아니고 그람양성균의 두꺼운 펩티도글리칸 층이 크리스털 바이올렛이 제거되는 것을 막는 것으로 생각된다. 그람 염색을 할 때 먼저 크리스털 바이올렛으로 세균을 염색한 다음 요오드를 처리하여 염료가 잘 부착되어 있도록 한다. 그 다음 에탄올로 탈색하면 그람양성균에서는 알코올이 두꺼운 펩티도글리칸을 수축시키면서 염료가 빠져나갈 수 있는 구멍을 막아버리는 것으로 생각된다. 그러므로 요오드와 결합한 염료가 짧은 탈색과정에서 빠져나가지 못하고 보라색을 유지하는 것이다. 반면, 그람음성균의 펩티도글리칸 층은 아주 얇고 중간중간에 연결된 부분이 적으므로 분자 사이에 더 큰 구명이 뚫려 있다. 알코올을 처리하여 지방성분을 제거하면 그람음성균 세포벽의 구멍은 더 커진다. 이런 이유로 알코올은 그람음성균에서 크리스털 바이올렛-요오드 복합체를 쉽게 제거할 수 있다.
◎ 참고문헌
미생물학(제6판). Prescott 등 저. 김영민 등 역. 라이프사이언스. 2005, pp 53~59.
미생물의 생물학(개정6판). Brock 등 저. 김병홍 등 역. 범한서적. 1992, pp 56~65.
최신미생물학. 박석기 등. 신광문화사. 1997, pp 55~59.
미생물과학. 민봉희 등. 도서출판 효일. 2001, pp 69~77, 97~102, 114.
미생물생리학(제3개정판). 김병홍 저. 아카데미서적. 2003. pp 24~36.
그람양성세균의 세포 표면에도 많은 종류의 단백질이 있다. 이들은 murein과의 결합 형태로 다음과 같은 역할을 한다.
(ⅰ) 병원성 미생물이 숙주 조직에 침투하는 역할
(ⅱ) 다당류, 단백질 등 고분자 물질의 분해 효소
(ⅲ) 세균 세포 간 또는 고체 표면에 흡착
항산성 염색(acid-fast stain) 양성반응을 보이는 Mycobacterium속, Nocardia속 세균 등은 그람양성의 세포벽 구조에 mycolic acid를 함유하고 있다. Mycolic acid를 높은 농도로 함유하고 있는 이들 세균의 세포벽은 그람음성세균의 외막과 비슷한 성질을 갖는다. 따라서 이들 그람음성세균의 세포벽에도 포린이 있다.
3) 원시세균의 세포벽
메탄성세균(methanogen), 초호염성세균(extreme halophile), 및 고온호산성세균(thermoacido- phile)은 염분을 많이 함유하는 곳이나 극도의 혐기성 조건하에서나 고온이면서 산성인 서식처에서 생장이 가능한 세균들이다. 이러한 세균들은 다른 세균들과 현저한 생화학적 차이를 보이기 때문에 생명체가 지구상에서 출현한 직후 공통의 조상으로부터 분화했을 것으로 추정되며, 지구사아의 초기 환경조건과 유사한 극한 생육조건에서도 적응하며 생장하므로 이러한 세균들을 원시세균이라고 명명하였다. 원시세균의 세포벽에는 진정세균 즉 그람음성세균과 그람양성세균의 세포벽에 존재하는 대표적인 세포벽 성분인 펩티도글리칸층을 함유하고 있지 않다. N-아세틸뮤람산과 D-아미노산들은 원시세균의 세포벽에서 전혀 찾아볼 수가 없다. 그러나 어떤 원시세균에서는 진정세균의 펩티도글리칸과 유사한 구조를 지닌 세포벽의 성분을 가지고 있는데 이러한 성분을 슈도펩티도글리칸(pseudopeptidoglycan)이라고 부른다. 일부 메탄성세균 또는 일부 초호염성세균의 슈도펩티도글리칸은 펩티도글리칸의 N-아세틸뮤람산 대신에 L-아미노산들을 함유하고 있다(그림 2-5 참조). 또한 Halobacterium의 세포벽은 음전하를 띠는 산성 아미노산들을 다량 함유한 당단백(glucoprotein)을 가지고 있어서 염분이 많이 함유하는 곳에 있는 양전하를 띠는 나트륨(Na+)과 상호작용을 하여 극한 염분환경 하에서도 생육할 수 있도록 안정한 상태를 유지한다(그림 5.18). 그밖의 원시세균들은 단백질들로 이루어진 세포벽을 가지거나 다당류로 이루어진 세포벽을 가지므로 세포벽의 화학조성에 있어서 현저한 차이를 보인다. 비록 원시세균의 세포벽을 구성하는 조성은 일정치 않더라도 고온이나 산성조건 및 염분환경 하에서 세포막을 보호하여 원시세균을 생존하게 하는 탁월한 역할을 수행하고 있다.
(2) 진핵세포의 세포벽
원핵세포 미생물에 비해 효모, 곰팡이 등 진핵 세포 미생물의 세포벽에 관해 알려진 바는 거의 없다. 진핵 미생물의 세포벽은 주로 cellulose, glucan, chitin, chitosan 등으로 이루어지며, mannan, galactan, polygalactosamine도 진핵세포의 세포벽에서 발견된다. 이들 세포벽 다당류의 종류는 진핵세포 미생물의 분류에 있어서 중요한 지표가 된다. 당류 외에도 진핵세포의 세포벽에는 소량의 단백질과 지질이 있으며, 효모 Saccharomyces cerevisiae의 세포벽의 주요 성분은 표 5.2에서 보는 바와 같이 glucan, mannoprotein 그리고 chitin으로 이루어져 있다. 이때 mannoprotein이 세포 표면으로 정열되어 있으며, mannose가 인산화되어 효모의 세포도 전기적으로 (-)를 띤다. 이들 구조 물질 외에 invertase 등 효소, 응집 관련 단백질, cAMP binding protein 등 여러 종류의 단백질이 세포벽 구조 물질 사이에 묻혀 있다.
표 5.2 Saccharomyces cerevisiae의 주요 세포벽 구조 물질
조 성
평균 분자량(kDA)
무게 비율
몰 비율
β-1,3 glucan
240
50
1.0
β-1,6 glucan
24
10
2.0
Mannoprotein
100~200
40
1.2~2.4
Chitin
25
1~3
0.1~0.3
(3) 그람 염색법의 원리
그람 염색의 결과를 여러 가지 방법으로 설명할 수 있으나, 그람양성균과 그람음성균에서 세포벽의 물리적인 특성이 서로 다르기 때문에 달리 염색되는 것으로 보인다. 그람양성균에서 세포벽을 제거하면 그람음성균처럼 염색된다. 펩티도글리칸 자체가 염색되는 것은 아니고 그람양성균의 두꺼운 펩티도글리칸 층이 크리스털 바이올렛이 제거되는 것을 막는 것으로 생각된다. 그람 염색을 할 때 먼저 크리스털 바이올렛으로 세균을 염색한 다음 요오드를 처리하여 염료가 잘 부착되어 있도록 한다. 그 다음 에탄올로 탈색하면 그람양성균에서는 알코올이 두꺼운 펩티도글리칸을 수축시키면서 염료가 빠져나갈 수 있는 구멍을 막아버리는 것으로 생각된다. 그러므로 요오드와 결합한 염료가 짧은 탈색과정에서 빠져나가지 못하고 보라색을 유지하는 것이다. 반면, 그람음성균의 펩티도글리칸 층은 아주 얇고 중간중간에 연결된 부분이 적으므로 분자 사이에 더 큰 구명이 뚫려 있다. 알코올을 처리하여 지방성분을 제거하면 그람음성균 세포벽의 구멍은 더 커진다. 이런 이유로 알코올은 그람음성균에서 크리스털 바이올렛-요오드 복합체를 쉽게 제거할 수 있다.
◎ 참고문헌
미생물학(제6판). Prescott 등 저. 김영민 등 역. 라이프사이언스. 2005, pp 53~59.
미생물의 생물학(개정6판). Brock 등 저. 김병홍 등 역. 범한서적. 1992, pp 56~65.
최신미생물학. 박석기 등. 신광문화사. 1997, pp 55~59.
미생물과학. 민봉희 등. 도서출판 효일. 2001, pp 69~77, 97~102, 114.
미생물생리학(제3개정판). 김병홍 저. 아카데미서적. 2003. pp 24~36.