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헤모글로빈이 용출된 시간과 같은 60분에 약간 값이 올라간 것을 볼 수 있는데, 이는 헤모글로빈이 영향을 주었기 때문일 것으로 생각된다.
따라서 우리는 이번 실험을 통해 고정상인 겔의 특성에 대해 알게 되었고, 시료의 특성에 맞게 흡광
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실험결과로 Kav 구하면, Kav = (Ve-Vo)/Vx = (67-40)/90 =0.3 이 된다. 이 값을 이용해서 역으로 분자량을 계산해보면 대략 64500 정도가 되는 것을 알 수 있다. 이는 standard 단백질 중 알부민과 유사한 값이다.
4. Reference
http://biosci.snu.ac.kr/
http://www.cheric.org
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크로마토그래피 상에서 각 단백질의 상대적 이동은 정지상과의 결합 능력에 달려 있다. 흔히 사용하는 3가지 크로마토그래피는 겔 여과 크로마토그래피(gel-filtration chromatography), 이온 교환 크로마토그래피(ion-exchange chromatography)와 친화 크로마
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단백질 용액에 닌하이드린 용액을 가하고 가열하면 적자색, 아민이나 암모니아도 정색반응
9. 단백질의 분리
1) 겔-여과 크로마토그래피(gel-filtration chromatography)
① 크기와 모양에 따라 분리
② 분자량이 작을수록 이동속도는 느림
2) 이온-교환
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단백질 분리 및 정제란
2. 단백질 분리 및 정제 방법 종류
1) 염석(Salting out)
2) 크로마토그래피(Chromatography)
-이온 교환 크로마토그래피(Ion-exchange chromatography)
-겔 여과 크로마토그래피(Gel filtration chromatography)
-친화 크로마토그래피(Affinity chr
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단백질과 DNA의 정량
A. SDS-PAGE를 이용한 단백질의 전기영동과 분자량 측정
B. Agarose gel을 이용한 DNA의 전기영동
3. LDH의 활성 측정
4. Gel filtration chromatography를 이용한 LDH 단백질의 정제
5. Ion exchange chromatography를 이용
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실험데이터를 전적으로 참고하였다. 우선 왼쪽 데이터에서 Periplasmic과 세포전체에서 각각 나오는 α-Amylase의 양을 정량적으로 비교할 수 있었다. 그리고 아래 데이터를 통해서 일정한 배지 조건에서 생산되는 전체 단백질(50%)을 구해냈고 나아
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protein을 만드는 것을 가능하게 하는데 필요할 것이다. 식물에서의 sialylation pathway는 sialylation 수준을 필요한 만큼 상승시키고 관심 단백질의 효소활성을 높이기 위해 밝혀져야만 한다. 그러므로 sialic acid의 in virto addition은 short run에서 더 현실
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