효소 반응 속도론

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효소 반응 속도론에 대한 보고서 자료입니다.

목차

1.효소반응속도의 정의

2.반응차수

3.반응속도차수

4.단순 정용반응계의 반응속도식

5.비가역 1차 반응

6.0차 반응

7.비가역 연속반응

8.효소반응속도론

9.단순 효소속도론의 수학적 모형

10.Michaelis-Menten 속도식의 속도상수의 결정

11.알로스테릭 효소속도론

12.저해반응에서의 효소 속도론

13.기질 저해 작용이 있을 때의 효소 속도식

14.반응속도의 온도 의존성

15.효소반응의 온도의존성

16.효소 반응속도의 pH 의존성

본문내용

T)는 일반적으로 아레니우스(Arrhenius) 식으로 표현된다.
(62)
k: 반응속도 상수
A: 빈도 인자(frequency factor), k와 같은 단위를 갖는다.
Ea:활성화 에너지(activation energy, J/mol)
R: 기체상수(universal gas constant, 8.314 kJ/molK)
T: 절대온도(K)
16.활성화 에너지 구하는 방법
아레니우스(Arrhenius) 식은 비교적 넓은 온도범위에서 반응속도 상수의 온도의존성을 잘 나타내며 온도가 증가할수록 반응속도 상수가 증가함을 나타낸다. 아레니우스 식에 들어 있는 활성화 에너지 Ea는 반응이 일어나기 위해서 반응물의 분자가 가져야 하는 최소에너지로서 이것을 구하는 방법은 두 가지가 있다.
여러 온도에서의 반응속도 실험 데이터로부터 활성화에너지 구하기
식 (62)의 양변에 대수를 취하면
(63)
일반적인 반응에서 사용되는 온도범위 내에서는 A와 Ea는 일정한 값을 가진다. 따라서 각 온도에서 구한 반응속도 상수의 대수값(lnk)을 1/T에 대해 도시하면 그림 8.11과 같은 직선을 얻게되며 직선의 기울기로부터 Ea를 구하고, 절편 값으로부터 A를 구할 수 있다.
반응속도의 온도의존성은 활성화 에너지(Ea)의 크기에 따라 결정되는데 Ea값이 큰 반응은 그림 8.11에서 기울기가 크므로 온도변화에 민감하고, Ea가 낮은 반응은 온도변화에 대해 덜 민감하다. 이러한 특성을 활용한다면 온도에 따라 원하는 반응을 선택적으로 진행시킬 수 있도록 반응조건을 선택할 수 있다.
그림 11 Arrhenius 법칙에 따른 반응의 온도의존성
서로 다른 온도 T1과 T2에서 반응속도 상수를 측정하여 활성화에너지 구하기
서로 다른 온도 T1과 T2에서 각각 k1과 k2의 반응속도 상수를 얻었다면 식 (63)은 다음과 같이 표시된다.
(.64)
(65)
식 (65)의 양변으로부터 식 (64)의 양변을 각각 빼면
(66)
식 (66)을 이용하여 활성화 에너지를 구할 때 주의할 점은 반응온도 T1과 T2 범위 내에서 활성화 에너지가 일정한 경우에만 적용이 가능하다는 것이다. 또한 식 (66)은 두 반응온도 간의 속도상수값(k1과 k2)으로부터 Ea를 결정하는 데 쓰이는 외에 반대로 어떤 반응의 Ea를 알고 있을 때 한 온도의 반응속도 상수(k1)로부터 다른 온도의 반응속도 상수(k2)를 구하는 데 이용되기도 한다.
15.효소반응의 온도의존성
효소에 의한 촉매반응의 속도는 일정 한계까지 온도에 따라 증가하며 다른 화학반응과 마찬가지로 아레니우스 식으로 표현할 수 있다. 그러나 효소반응은 다른 화학반응보다 온도 범위가 좁으며, 특정 온도 이상이 되면 단백질인 효소는 변성되어 온도가 증가하면 효소의 활성도는 오히려 감소한다. 다음 그림 12의 증가하는 영역을 온도활성화 영역이라고 한다. 이 영역에서의 반응속도는 아레니우스(Arrhenius)식을 따른다.
(67)
(68)
감소하는 영역을 온도 비활성화 또는 열변성(thermal denaturation) 영역이라 한다. 온도에 의한 변성속도는 아래와 같이 나타낸다.
(69)
즉,
(70)
여기에서 [E]는 효소농도이고, kd는 비활성 상수이다. kd 역시 Arrhenius 식의 형태로 온도에 따라 변한다.
(71)
여기에서 Ed는 비활성화 에너지(kcal/mol)이다.
식 (67)에 식 (68)과 (70)을 대입하면 결과적으로 효소 촉매반응의 온도에 따른 변화는 다음 식으로 표시된다.
(72)
이 식에 따르면 대체로 온도가 10℃씩 오를 때마다 효소반응의 속도는 약 두 배로 증가한다. 이것은 기질과 효소의 분자운동이 증가하여 서로 접촉할 수 있는 기회가 늘어나기 때문이다. 그러나 효소는 단백질이므로 열이 너무 많이 가해지면 형태가 변해서 제 기능을 못하게 된다. 대부분의 경우 50～60℃ 이상의 온도에서는 효소의 활성도가 급격히 감소한다(그림 8.12). 그러나 예외적으로 아주 높은 온도에서 잘 작용하는 효소도 있다. 예를 들어, 온천지대에서 발견되는 미생물에는 내열성 효소가 존재한다.
그림 12 효소의 활성에 대한 온도의 영향
16. 효소 반응속도의 pH 의존성
효소에 의한 반응이 다른 화학반응과 크게 다른 점 중에 하나는 효소반응 속도가 pH에 크게 의존된다는 것이다. 왜 이러한 현상이 일어날까?
효소는 단백질인데 단백질은 아미노산으로 만들어져 있다. 아미노산은 아미노기와 카르복실기를 갖고 있어 수용액 중에서 이온의 상태로 존재한다. 어떤 효소들은 활성부위에 이온(ion)을 갖고 있고, 이들 이온은 효소의 촉매기능을 위하여 적합한 형태(산성 또는 염기성)로 존재하여야 한다. 반응액의 pH가 변하면 활성부위의 이온형태가 변화되고, 효소의 활성도가 바뀌게 되고 결국 반응속도도 변한다.
pH가 변함에 따라 효소의 3차원 구조도 조금씩 변하며 특정 pH에서 기질과 가장 잘 결합할 수 있는 모양이 되는데, 이처럼 효소를 가장 활성화시키는 pH를 최적 pH라 한다. 최적 pH는 효소에 따라 다르다. 위(stomach)에서 작용하는 펩신(pepsin)은 최적 pH가 2 정도로 매우 강한 산성이다. 장에서 작용하는 트립신(trypsin)의 최적 pH는 8정도이며, 녹말을 분해하는 아밀라아제(amylase)의 최적 pH는 7정도이다. 실제로 인체는 위의 pH를 1～2로, 장의 pH를 8 내외로 조절하여 효소의 활성을 극대화한다.
효소의 최적 pH를 이론적으로 예측하기 어렵기 때문에 주로 실험에 의해서 구해진다. 그림 8.13는 두 개의 다른 효소에 있어서 pH에 따른 효소활성도의 변화를 보여주는 그림이다.
그림 13 펩신(pepsin)과 트립신(trypsin) pH의 의존성
아래의 반응경로는 이온화 효소에 대한 효소 반응속도와 pH의 영향을 설명하는 데 이용된다.
이때 Km'과 K1, K2는 다음과 같이 정의된다. 여기서 은 (52)와 (59)에 정의된 과 다르게 정의되어 있음에 주의한다
(73)
(74)
(75)
위와 같은 정의로부터 다음의 속도식을 유도할 수 있다.
(76)
또는
(77)
여기에서 이다. 결과적으로 효소의 최적 pH는 pK1과 pK2 사이에 존재한다.

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