기초세포 생물학 1~4장까지 내용 정리

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기초세포 생물학 1~4장까지 내용 정리에 대한 보고서 자료입니다.

본문내용

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- 고리의 아미노산 서열과 길이를 약간 변화시킴으로써 항원결합부위가 방대하게 다양해지고 RM 결과 다양한 항체들을 만들 수 있게 된다.
<효소는 강력하고 고도로 특이한 촉매제이다>
- 효소는 세포 내에서 일어나는 모든 화학적 변형을 결정하는 놀라운 분자들이다.
- 효소는 기질이라 불리는 리간드와 결합하여 이들을 화학적으로 변형된 생성물로 전환시키는데 이일을 끊임없이 굉장한 속도로 계속 수행한다.
- 효소는 자기 자신은 변하지 않으면서 종종백만 배 이상 반응속도를 증가시키며 그들은 마음대로 공유결합을 만들거나 깨드릴 수 있도록 돕는 촉매제 역할을 한다.
<리소자임은 효소가 어떻게 작용하는지 보여 준다>
- 리소자임은 박테리아 세포벽의 다당류 사슬을 절단하는 효소로서 달걀 흰자, 침, 눈물등 분비물에 존재한다.
- 리소자임에 의해 촉매 되는 반응은 가수분해반응으로 다당류 사슬에 인접한 두 당 사이의 단일결합이 한 개의 물 분자의 첨가로 깨진다.
- 다른 효소들처럼 리소자임은 표면에 활성부위라는 특수 결합부위를 가지고 있으며 이것은 기질분자와 구조적으로 정확하게 맞아 화학반응을 촉매 한다.
- 리소자임의 활성 부위는 기질이 다량체이므로 동시에 6개의 연결된 당을 잡을 만큼 긴 홈으로 다당류가 결합하여 효소기질 복합체를 형성하는 순간 효소는 한 개의 물 분자를 당-당 결합 중 하나에 첨가하여 자른다. 생성물인 사슬들이 재빨리 유리되어 효소는 다시 반응을 할 수 있도록 자유로워진다.
<강하게 결합도니 작은 분자들은 단백질에 추가적인 기능을 부여한다>
* 로돕신 ( 신호수용체 단백질)
- 레티날이라는 작은 분자에 의해 빛을 감지→ 레티날이 빛의 양자를 흡수→ 모양 변화시키며 이 변화가 단백질에 의해 증폭→일련의 효소반응을 촉발시킴→전기적 신호를 뇌에 전달함
- 한 개의 헤모글로빈 분자는 4개의 헴기를 포함하며 이들 각각은 고리모양으로 중심에 한 개의 철원자를 가진다.
- 헴은 헤모글로빈을 붉게 보이도록 하며 철 원자를 통해 산소 가스와 가역적으로 결합함으로써 헤모글로빈이 폐에서 산소와 결합하여 이를 여러 조직으로 방출한다.
3. 단백질의 기능 조절
<효소의 촉매 활성은 가끔 다른 분자에 의해 조절된다>
- 살아 있는 세포는 수천 가지 효소를 가지고 있고 그들의 상당수는 같은 시간에 세포기질이라는 같은 공간 내에서 작동 된다
* 조절 작용
① 세포는 효소 생성을 암호화는 유전자의 발현을 조절함으로써 효소 분자의 개수를 조절한다.
② 여러 종류의 효소들을 막으로 구별하여 특별한 세포내 구획에 제한시킴으로써 효소 활성을 조절하기도 한다.
③ 반응속도를 조정하는 가장 신속하고 일반적인 방법은 효소와 반응하는 다른 분자들에 대한 효소의 활성을 변화시키는 효소 자체의 조절이다.
* 되돌림 억제
- 반응경로에서 초기에 작용하는 한 효소가 경호의 후반 생성물에 의해 억제되는 것을 말함.
- 양의 최종 생성물이 축적되면 생성물은 첫 번째 효소에 결합, 촉매작용을 더디게 하여 기질이 다음 단계의 반응으로 들어가는 것을 제한한다. 경로가 분지 되거나 교차되는 지점은 보통 서로 다른 최종 생성물에 의해서 조절된다
- 되돌림 억제는 거의 즉각적으로 가동될 수 있으며 생성물의 양이 적어지면 재빨리 역전될 수 있다.
- 되돌림 억제는 효소의 작용을 방해하는 음성적 조절이다.
- 효소는 자신의 활성이 조절분자에 의해 정지되기보다는 촉진되는 양성적 조절을 받기도 하며 양성적 조절은 혼란스러운 대사경로의 한 분자에 있는 어떤 생성물이 다른 경로의 효소활성을 촉진 할 때 일어난다.
<알로스테릭 효소는 상호작용하는 두 개의 결합 부위를 가진다>
- 되돌림억제의 특징은 조절 분자의 모양이 효소의 기질 모양과는 전적으로 다르다는 것이다.
- 많은 단백질 분자들이 알로스테릭하다.
→ 그들은 두 개 또는 그 이상의 약간씩 다른 구조들을 채택할 수 있고 서로 간의 변동에 따라 활성이 바뀔수 있다.
- 특정한 리간드는 가장 강하게 결합하는 구조를 선호하며 리간드의 농도가 높고 충분하며 단백질은 한 형태에서 다른 형태로 전환될 수 있다.
<인산화는 단백질의 구조변화를 유도하여 단백질 기능을 조절 한다>
- 진핵세포에서는 이러한 가역적인 단백질인산화가 많은 단백질들의 활성을 조절한다.
- 단백질인산화는 단백질의 곁사슬 수산기에 ATP의 말단 인산기를 효소가 촉매 하여 이동시키는데 이러한 반응은 단백질인산화효소에 의해 촉매 되고 역반응인 인산기 제거 반응 또는 탈 인산화는 단백질 탈인산화효소에 의해 촉매 된다

- 단백질 활성조절의 방법은 구아노신 삼인산 또는 구아노신 이인산의 일부로서 제공되며 단백질에 단단하게 결합되어 있다.
-이러한 GTP-결합단백질들이 활성을 가지는 경우는 GTP와 결합되어 있는 형태이다
- 단백질 자체가 GTP를 GDP로 가수분해하여 인간시를 방출하고 불활성 구조로 재빨리 변형된다.
- 단백질 인산화처럼 이 과정 역시 가역적이다.
<뉴클레오티드의 가수분해에 의해 운동성 단백질은 세포에서 커다란 움직임을 만든다>
- 운동성 단백질은 근육수축과 세포의 급격한 이동에 필요한 힘을 만들어 낸다.
* 운동성 단백질의 기능
① 유사분열 동안 염색체들이 세포의 반대쪽 끝으로 이동하는 것
② 세포소기관들이 세포 내에서 분자트랙을 따라 이동하는 것
③ 새로운 DNA분자를 합성하는 동안 DNA가닥을 따라 효소들이 이동하는 것
들을 돕는다,
* 단백질의 모양 변화가 세포에서 어떻게 규칙적인 움직임을 만드나>
* 단백질의 구조변화로 어떻게 단백질을 한 방향으로 움직이게 할 수 있나?
-ATP 결합은 운동성 단백질을 1형태에서 2형태로 바꾼다. 결합된 ATP와 A에는 무기인산으로 가수분해되고 2형태를 3형태로 변화시킨다. 최종적으로 결함된 A에와 무기인산은 방축되고 단백질을 1형태로 다시 되돌린다. 2→3전이가 ATP가수분해에 의해 제공되는 에너지로 인해 유발되기 때문에 이러한 일련의 형태적 변화는 비가역적이다.
<단백질들은 단백질 기구로 작용하는 거대한 복합체를 형성한다>
<단백질의 구조와 기능에 대한 대규모 연구가 발견 속도를 증가시키고 있다>

키워드

기초 세포 생물학 ,   세포,   필수세포 생물학