금속단백질

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환원 전위 (redox potential)를 필요로 한다.
하지만 자연계에서,이를 담당하는 단백질의 전자 이동 성질은 거의 바뀌지 않으면서도어떻게 산화환원 전위가 미세하게 조절될 수 있는지는 알려져 있지 않았다.
일리노이 주립 대학교 (University of Illinois) 화학과의 Yi Lu 교수 연구팀은
11월5일자 Nature지에 실린 논문에서 이 원리를 밝혀냈다.
Lu 교수는 소수성 (hydorphobicity)과 수소결합 (hydrogen bonding)이쿠프레독신 (cupredoxins)이라는구리 단백질의 환원 전위를 미세 조절 한다는 것을 알아냈다고 하고,이를 조절함으로써 자연계에 존재하는 것보다 더 넓은 범위까지
산화환원 전위를 확장시키는 것도 가능하게 되었다고 밝혔다.
이들은 또한 소수성과 수소 결합의 효과가 부가적 (additive)으로 작용해서자연계에 존재하는 것보다더 넓은 범위로 산화환원 전위를 조절하는 것도 가능하다고 발표했다.
이전에는 넓은 범위의 전위를 만들어내기 위해서는여러 가지 산화환원제를 함께 사용해야 했다.
이렇게 되면 전위차는 만들 수 있지만전자 이동 특성이나 전자 이동 효율이 변하는 문제점이 있었다.
Lu 교수에 따르면 수용성이면서 안정한 산화환원제는 드문데다가,현재 사용 가능한 것들은 전위 범위가 제한적이다.
따라서 생화학 연구나 친환경 연구를 위해
효과적이고 수용성이면서도 넓은 전위 범위를 가지는산화환원제가 필요했었다고 한다.
이 원리를 밝혀내기 위해 연구팀은쿠프레독신인 아주린 (azurin)을 연구했다.
쿠프레독신은 구리를 포함하는 산화환원 단백질로광합성이나 세포 신호 전달에 중요한 기능을 한다.
이 단백질은 하나의 산화환원 센터를 가지고 있으며,단백질 구조나 전자 이동 특성을 변화시키지 않은 채환원 전위의 조절이 가능하다.
연구팀은 소수성과 수소결합, 두 가지 상호 작용이아주린의 환원 전위를 올리거나 내릴 수 있다는 것을 발견했다.
상호작용은 단백질 중심부 (primary core)에서 일어나지 않고이를 둘러싸고 있는 이차 구 (secondary sphere)에서 일어난다.
이차 구의 소수성을 증가시키면 산화환원 전위가 높아지는데,
물을 밀어낼수록 구리 이온의 전하가 불안정화 (destabilized) 되어전위가 올라가는 것이다.
수소결합의 효과는 더 미세하다.
수소 결합은 아주린의 구리 이온 결합 부위의 전자밀도를 변화시켜구리 이온의 환원 특성, 즉 산화환원 전위를 변하게 만든다.
Lu 교수는 이번 발견으로,소수성과 수소결합을 이용해산화환원 전위를 조절하는 것이 가능하게 되었다고 설명했다.
그는 이 결과를다른 산화환원 단백질에도 적용할 수 있을 것으로 기대하고 있으며,
이를 이용해서 필요한 전위를 가지는주문형 산화환원제의 개발도 가능해질 것으로 예상된다.
* Metalloids =Si, B, As(씨바스) :
반금속. 규소, 붕소 또는 비소와 같이 금속 및 비금속 양자의 성질을 가진 원소,
메탈로이드. 전형적인 금속의 모든 특징을 구비하지 않는 금속 원소,
유금속. 금속과 유사한 것

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