|
정도에 변화가 생기며, 주로 regulatory enzyme이 해당된다. 이때의 반응속도식은 다음처럼 표시된다.
그림에서 볼 수 있듯이 S자 형태의 곡선이 나타나게며 이것은 단백질의 각각의 Subunit들간의 상호작용에 의하여 효소의 활성이 결정되기 때문이
|
- 페이지 11페이지
- 가격 2,400원
- 등록일 2008.10.25
- 파일종류 한글(hwp)
- 참고문헌 있음
- 최근 2주 판매 이력 없음
|
|
효소 구조가 변형되어 생성물이 형성되지 않음
㉢ Km 불변, Vmax 감소
10. 효소활성의 조절
1) 되먹임 조절, 피드백 제어(feedback control) : 최종 생성물이 반응속도 결정효소의 활성을 제어하는 것
2) 알로스테릭 효소(allosteric enzyme)
① 기질과 결합하
|
- 페이지 10페이지
- 가격 2,000원
- 등록일 2014.11.27
- 파일종류 한글(hwp)
- 참고문헌 있음
- 최근 2주 판매 이력 없음
|
|
만한 활성을 가지고 있는가에 관한 정보뿐만 아니라, 단백질공학등을 통하여, 효소를 디자인할때도 활성정도를 측정하는데 기준이 된다.
그러나, 위의 상수값들은 쉽게 얻어지는 것이 아니라, 실험을 통하여, 기질 농도별 반응속도 데이터를
|
- 페이지 8페이지
- 가격 1,000원
- 등록일 2003.12.22
- 파일종류 한글(hwp)
- 참고문헌 없음
- 최근 2주 판매 이력 없음
|
|
효소활성을 DCIP(2,6-dichlorophenolindophenol)을 이용하여 확인하여 보자.
2. 실험원리
1) 미토콘트리아의 기능
미토콘드리아는 세포 파쇄액을 가볍게 원심분리하여 핵을 침전시킨다. 그런 다음 10분 정도 원심분리하면 침전된다. 이렇게 분리된 미
|
- 페이지 5페이지
- 가격 1,000원
- 등록일 2006.11.11
- 파일종류 워드(doc)
- 참고문헌 있음
- 최근 2주 판매 이력 없음
|
|
μ-2일 경우 μm = 0.30, km = 2.58
- μm은 여분의 효소없이 모든 효소가 반응에 참여했을 때의 최대반응속도, 즉 활성정도를 알 수 있다. 그리고 효소량에 의해서는 변하지만 기잘과는 무관하다
μ-1의 μm은 0.29로, 모든 효소가 반응에 참여했을
|
- 페이지 3페이지
- 가격 900원
- 등록일 2006.09.04
- 파일종류 한글(hwp)
- 참고문헌 없음
- 최근 2주 판매 이력 없음
|