[화학] 생명체의 화학

소개글

[화학] 생명체의 화학에 대한 보고서 자료입니다.

목차

[손대칭성과 광학 이성질 현상]
[탄수화물] : 단당류, 이당류, 다당류
[지질] : 지방과 기름, 스테로이드, 왁스
[비누, 세제와 샴푸]
[크림과 로션]
[아미노산]
[펩티드와 단백질]
[모발 단백질과 파마]
-참고문헌

본문내용

다. 놀라운 점은 이러한 단백질들이 단지 20개의 아미노산들로부터 만들어진다는 것이다. 또한 이러한 아미노산들의 L-거울상이성질체만을 자연이 선택했다는 것이다. 20개의 아미노산들은 1개를 제외하면 모두 알파-탄소(-COOH 바로 옆의 첫 번째 탄소)에 아미노기(-NH₂), 카복실기(-COOH), 그리고 R기가 결합되어 있는 일반식을 갖는다. R은 각 아미노산의 특징과 관련되고 글라이신을 제외한 알파-탄소는 손대칭이다. 가장 간단한 아미노산인 글라이신의 R은 수소 원자이다. 따라서 글라이신은 비손대칭이며 자연에서 거울상이성질체를 갖지 않는 유일한 아미노산이다. 아미노산에서 R의 극성이 단백질의 구조와 기능에 영향을 준다.
필수 아미노산은 음식물로부터 섭취해야 하며 고기, 우유, 계란, 치즈 등에 들어 있는 음식물에는 모든 필수 아미노산들이 들어 있다. 그 밖에 다른 아미노산들은 체내에서 합성될 수 있다.
[펩티드와 단백질]
아미노산은 아민기와 카복실산기를 함께 가비고 있기 때문에 한 아미노산의 -COOH는 또 다른 아미노산의 -NH₂와 결합할 수 있다. 축합반응에서 한 아미노산의 카복실산과 또 다른 아미노산의 아민기 사이에 1개의 물 분자가 제거된다. 그 결과 펩티드 결합(더 간단한 분자에서는 아마이드기라고 부름)이 만들어지고 그 분자를 다이펩티드라 한다. 2개의 다른 아미노산이 아마이드 결합으로 연결될 때 어느 아민이 어떤 산기와 반응하느냐에 따라 두 가지 다른 결합이 가능하다. 예를 들면 글라이신과 알라닌이 반응하면 글라이실알라닌과 알라닐글라이신이 형성될 수 있다. 다이펩티드의 양 끝은 또 다른 아미노산과 반응을 일으킬 수 있다. 각각의 다이펩다이드는 -COOH와 -NH₂를 가지고 있으므로 한 쪽 끝에서 반응하여 트라이펩티드를 형성할 수 있으며 중합반응이 계속되면 커다란 폴리펩티드 사슬을 형성할 수 있다. 펩티드는 위에서처럼 N-말단 끝을 항상 왼쪽에 쓴다는 것에 주목하라.
단백질들은 50에서 수천 개의 아미노산 단량체를 포함하는 폴리펩티드로 매우 다양한 구조와 조성을 갖는다. 단백질을 단순 단백질과 접합 단백질 두 가지로 분류할 수 있다. 단순 단백질은 아미노산들로만 구성되어 있다. 단순 단백질의 두 가지 예로 인슐린과 키모트립신을 들 수 있다. 인슐린은 혈중 포도당 농도를 조절하는 필수적인 호르몬으로서 연결된 2개 사슬에 51개의 아미노산 단량체가 들어 있다. 키모트립신은 단백질의 소화를 돕는 효소로 245개의 아미노산 단량체로 이루어졌다. 접합 단백질은 단순 단백질보다 더 흔한데 보조인자라 부르는 비단백질 부분이 들어 있다. 보조인자는 단백질에 공유 결합한 작은 비단백질 분자이다. 미오글로빈과 헤모글로빈에는 헴이라 부르는 보조인자가 들어 있다. 미오글로빈은 근육에서 산소와 결합하며 1개의 단백질 사슬로 되어 있고 1개의 헴을 가졌다. 헤모글로빈은 혈액에서 산소와 결합하며, 4개의 단백질 사슬로 이루어졌고, 각각의 사슬에는 1개의 헴이 들어 있다. 헤모글로빈의 2개 사슬은 서로 같으며 141개의 아미노산 단량체로 이루어졌고, 다른 2개 사슬도 서로 같으며 146개의 아미노산 단량체로 이루어졌다. 미오글로빈과 헤모글로빈 모두에서 산소는 헴의 중앙에 있는 철 이온과 가역적으로 결합한다. 일산화탄소는 산소보다 헤모글로빈 헴의 철에 더 강하게 결합한다. 일산화탄소가 결합한 헤모글로빈은 물질대사에 필요한 산소를 운반할 수 없어 일산화탄소 중독이 심하면 사망하게 된다.
효소라 부르는 단백질에도 생활성에 필요한 보조인자라 부르는 비단백질 부분이 들어 있다. 이 보조인자들은 대개 무기 양이온인데 보조효소라 부르는 작은 유기 분자일 수도 있다. 보조인자와 보조효소의 구별은 관여된 단백질의 종류와 관련 있다. 접합 단백질에는 보조인자가, 효소에는 보조효소가 들어 있다.
[모발 단백질과 파마]
모발은 주로 케라틴으로 구성되었다. 모발 케라틴과 다른 단백질과의 차이점은 곁사슬에 -SH기를 지닌 시스테인이 많다는 것이다. 시스테인은 단백질 사슬 사이에 이황화결합(-S-S-)을 형성해서 모발의 구조에 중요한 역할을 한다. 이 단백질 사슬들이 나선형으로 꼬이고 이들이 다발을 형성해서 모발 한 올을 만든다. 모발 단백질 구조 사이의 이황화결합과 함께 단백질 곁사슬 사이의 이온결합이나 수소결합이 모발의 사태에 영향을 미친다. 사실 이들 결합이 머릿결이 나쁜 날을 설명해준다. 예를 들어 이웃한 단백질 사슬에서 라이신의 -NH₂기와 글루탐산의 -COOH기 사이의 결합을 생각하자. 산성인 -COOH기는 양성자를 잃고 음전하를 띤 -COO로 되며, 염기성 -NH₂기는 양성자를 받아 양전하를 띤 NH₃가 된다. 이웃한 사슬의 NH₃과 -COO이 서로 근접하면 두 단백질 사슬 사이에 이온결합이 형성된다. 또는 곁사슬 사이에 수소결합이 형성될 수도 있다.
습기는 단백질 사슬간의 수소결합에 영향을 미치며 수소결합의 수와 배열이 변하면 머릿결도 변하다. 머리가 젖으면 건조할 때 길이보다 1.5배 늘어난다. 아주 습한 날에는 많은 결합이 동시에 깨져서 곱슬곱슬한 형태가 없어진다. 아주 건조한 날에는 머리카락 한 올 한 올에 정전기가 발생하여 서로 반발한다. 사람마다 머리카락의 결합 형태가 서로 다르므로 머릿결이 나쁜 날이 서로 다르다.
보다 곱슬곱슬한 머리 모양을 위해 더 많은 모발 구조의 화학적 변형이 필요하다. 단백질 사슬간의 이황화결합이 자연적인 머리 모양을 유지시킨다. 파마를 하게 되면 사슬간의 장력을 완화시키는 환원제에 의해 이 교차결합이 깨진다. 산화제는 새로운 교차결합을 형성시키는데 이때 머리를 둥글게 말면 그 모양이 유지되어 곱슬곱슬해진다. 가장 널리 사용되는 파마용 환원제는 황화글라이콜산의 암모늄염(HSCH₂COONH₄)이다. 전형적인 파마 요액에는 58.7% 황화글라이콜산, 2.0%암모니아, 92.3%물이 들어 있다. 산화제로는 보통 과산화수소(H₂O₂) 또는 용액에서 과산화수소를 방출하는 과산화 붕소 화합물(NaBO₃4H₂O)이 사용된다.
[참고문헌]
생활 속에 숨겨진 화학의 이해 / MELVIN JOESTEN, Mary E. Castellion, JOHN L. HOGG / 사이플러스

키워드

손대칭성,   거울상이성질체,   탈리도마이드,   탄수화물,   지질,   펩티드와 단백질,   아미노산,   스테로이드