유전자뱔현

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유전자뱔현에 대한 보고서 자료입니다.

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자로는 antennapedia, fushi tarazu, ultra bithorax 등이 알려져 있으며 이들 유전자에 돌연변이가 일어나면 발생과정에 많은 변화를 일으키므로 호메오 유전자라고도 한다. 이들 유전자가 코드하는 단백질 중에서 약 60개의 아미노산으로 구성된 부분은 초파리 외에 선충, 개구리, 포유동물의 유전자들에도 보존되어 있기 때문에 이 보존 부위를 호메오도메인이라고 한다.
- 루신 지퍼 구조
2중체를 형성하는 부위를 가지는 단백질로 이 부위에는 2중체 형성에 필요한 염기성 아미노산이 많이 존재한다. 이 부위는 DNA에 직접 결합하기 보다는 전사조절인자들이 DNA 에 결합할 수 있는 정확한 단백질 구조를 형성하게 해준다.
많은 전사조절인자들은 합성 자체의 조절, 합성된 후 활성 조절을 통해 다른 유전자의 발현을 조절한다.
- 단백질:리간드 상호작용
금속이온과의 결합으로 구조가 변형되어 유전자의 전사조절 부위에 결합하여 전사를 유도
- 단백질:단백질 상호작용
단백질성 호르몬에 의해 억제인자가 제거되거나 유도자로 작용하여 전사를 유도
- 단백질 변형에 의한 활성화
단백질의 인산화로 활성화되어 다른 유전자의 전사를 유도한다.
(2) DNA 수준에서의 유전자 발현 조절
DNA의 결실, 증폭, 재배열 등을 통해 유전자 발현이 조절될 수 있다.
- DNA 결실
이 방법은 일반적이지 않다. 포유류 적혈구의 발생과정에서 볼 수 있다. 적혈구의 전구세포인 적혈구 모세포가 분열하면서 하나는 간세포로 잔존하고 다른 하나는 적혈구로 분화되는데 이 과정에서 핵이 상실된다. 따라서 글로빈 단백질의 합성은 이미 전사된 mRNA에 의해 일어난다. 후 리보솜등의 세포내 성분들이 없어져서 단백질 합성은 중지되고 헤모글로빈 단백질이 가득차게 된다. 염색체 결실이라고 보기 보단 핵결실이 더 정확할 것이다.
- DNA 증폭
대표적인 예는 초파리의 침샘세포에서 볼 수 있다. 복제된 DNA가 분리되지 않고 서로 연결되어 다배체의 거대염색체가 형성된다. 특정 유전자의 증폭이 아닌 전체 염색체의 증폭이다.
- DNA 재배열
재배열에 의해 유전자의 전사조절 부위에 있던 전사억제 요소가 제거되던지 전사에 필요한 프로모터 요소와 유전자가 결합되어 전사가 증가될 수가 있다.
진핵세포의 염색질 중에 전사가 활발하게 일어나는 부위는 낮은 메칠화, 히스톤의 변형 등이 많이 일어나 있다. 또한 DNase I에 대한 감수성도 증가된다. DNase I에 의한 감수성이 높은 부위를 DNase I hypersensitive site라고 한다. 이 부위는 뉴클레오솜이 없는 구조이기 때문에 전사조절 단백질, RNA 중합효소가 쉽게 접근하여 전사가 증가된다.
(3) 전사후 단계에서의 유전자 발현 조절
- 스플라이싱
같은 유전자일지라도 선택적인 스플라이싱이 일어나 다른 mRNA들이 생성될 수 있으며 따라서 다른 단백질이 만들어 질 수 있다. 이러한 예는 초파리의 발생 초기 단계 또는 성결정에 관여하는 유전자로부터 포유동물의 근육수축이나 신경작용에 관여하는 유전자 까지 많이 알려져 있다.
이러한 선택 스플라이싱이 일어나는 mRNA의 종류는 크게 3가지로 나눌 수 있는데 5\'말단이 다른 경우, 3\'말단이 다른 경우, 5\'3\'은 같으나 중간부분이 다른 경우이다.
5\'말단이 다른 경우에는 다른 종류의 프로모터가 존재하여 프로모터에 따라 5\'말단이 다른 mRNA가 생성된다. 3\'에 폴리 A가 첨가되는 반응이 다른 경우 분해정도가 달라지기 때문에 스플라이싱도 달라질 수 있다. 5\'3\'은 동일하나 중간이 다른 경우에는 조직 특이성 스◎라이싱 인자가 관여하는 것으로 생각된다.
서울대 BK21사업단 김빛내리(34 여) 교수는 세포내에 디옥시리보핵산(DNA)의 유전정보를 읽어 단백질을 만들도록 정보를 전달하는 메신저 리보핵산(mRNA)을 검사하는 기능이 있음을 처음 규명했다고 11일 밝혔다.
김교수는 지난 99부터 2001년까지 미국 하워드휴즈의학연구소의 연구원으로 근무하면서 미국의 기디언 드레이퍼스 박사, 일본의 나오유키 가타오카 박사와 공동으로 이 연구를 했다고 밝혔다.이번 연구결과는 지난해 유명 과학 저널지인 미국의 사이언스와 유럽의 엠보저널에 실린 데 이어 이번에 영국 네이처지의 분석 전문지인 네이처리뷰즈 3월호에 내용이 소개됐다.연구결과에 따르면 mRNA는 핵 안의 DNA로부터 유전정보를 읽어 단백질 합성이 일어나는 세포질에 유전정보를 전달하는데, 정보를 전달하기 전 mRNA는 불필요한 염기서열을 제거하고 유용한 염기들을 연결하는 과정인 스플라이싱(Splicing)을 거치게 된다. 이 과정에서 잘못이 생기면 불필요하거나 해로운 단백질이 생겨나게 된다. 그러나 세포는 Y14와 마고(Magoh)란 단백질을 mRNA에 결합시켜 mRNA가 스플라이싱을 제대로 거쳤는지를 검사하게 되며 만약 잘못됐을 경우 mRNA의 이동을 막거나 분해시킴으로써 잘못된 단백질을 만들지 못하도록 막는다는 것이다.연구팀은 Y14와 마고외에 mRNA에 결합하는 새로운 단백질들도 발견했다. 이들 단백질은 mRNA상에 스플라이싱이 일어난 위치를 표시하는 표지판 역할을 해 품질검사를 돕는다는 것.
- RNA수송 조절
핵안에서 생성된 mRNA는 단백질 합성을 위해 세포질로 수송되어야 한다. 이것은 핵공을 통해 일어나며 에너지가 소모되는 능동과정이다. 이 수송과정에서의 조절도 가능할 것으로 생각된다.
- RNA 안정정을 통한 조절
mRNA의 3\'에 대한 여러 가지 구조적 변형, 첨가 반응을 통한 수명 조절이 일어난다.
- 번역 단계에서의 조절
특별한 경우에 발견된다. 대표적인 예가 수정란에서 발견되는데 미수정란이 정자에 의해 수정되면 단백질 합성이 수정란에 이미 존재하고 있는 모계 RNA에 의해 일어난다. 이는 양적 뿐만 아니라 질적인 변화도 수반한다. 이는 번역단계에서의 조절에 의해 단백질 생성이 달라진 것으로 보인다.
열충격을 주었을 때 이미 존재하고 있던 세포 RNA 번역은 억제되기도 하며 헤모글로빈 합성에 필요한 헴 인자의 존재 유무에 따라 적혈구 세포에서 글로빈 mRNA의 번역과 철 성분의 존재 여부에 따라 철 결합단백질인 페리틴 mRNA의 번역이 조절되기도 한다.

키워드

유전자,   유전자발현,   조절