DNA의 복제와 그에 관한 기작, 총체적인 사항

목차

1. 핵산의 분자구조라는 논문으로 노벨상을 수상한 왓슨과 크릭의 연구가 인류에 미친 영향에 대하여 기술하시오.

2. DNA 이중나선구조의 분자구조 특성에 대하여 설명하시오.
그리피스의 형질전환 실험
에이버리의 형질전환 실험
허쉬와 체이스의 박테리오파지를 이용한 실험방법
유전물질로서의 작용을 하기 위한 조건 3가지(단백질합성, 복제, 위치)에 대하여 설명하시오
DNA 복제과정 중 메셀슨과 스탈이 주장한 반 보존적 복제에 대하여 설명하시오.
방사선 사진법에 의한 DNA복제과정
연속적 복제와 불연속 복제
프라이머 합성과 신장과정
프라이머 제거와 간격 채우기
DNA 복제과정 중 초나선 구조의 복제에 대하여 설명하시오.
진핵세포의 DNA복제
중심원리(Central dogma)
RNA의 종류 및 역할
전사개시에 관여하는 프로모터의 구조에 대하여 설명하시오.
원핵세포의 전사개시 및 종결신호
진핵세포와 원핵세포의 전사차이에 대하여 설명하시오.
진핵세포의 전사과정에 대하여 설명하시오.
역전사에 대하여 설명하시오.
단백질은 RNA와 리보좀에서 만들어진다. 그 기작(개시, 신장, 종결)의 각 단계를 설명하시오.
단백질 개시 복합체에 대하여 설명하시오
항생제의 종류와 각각의 기능에 대하여 설명하시오.
점 돌연변이에 대하여 설명하시오.

본문내용

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이 결과, 개시복합체가 50S 리보솜 소단위와 결합하여 완전한 리보솜을 형성한다.
두 개의 리보솜 소단위가 결합하면 개시인자와 GDP가 방출된다.
진핵세포의 전사개시에는 스캐닝가설이 적용된다.
- 진핵세포의 mRNA의 5‘말단은 모자결합단백질을 비롯한 몇몇 개시인자와 리보솜 작은 소단위가 함께 인식하는 것으로 생각된다.
- 리보솜은 mRNA의 서열을 5‘말단에서부터 쭉 읽어 내려가면서 개시코돈을 찾아낸다.
(스캐닝가설)
♣ 신장
- 신장과정은 펩티드 사슬의 길이가 길어지면서 아미노산이 하나씩 첨가되는 반복적인 과정이다.
- 1단계: 사슬 내에서 다음 아미노산을 운반하는 tRNA는 A자리에 노출된 mRNA의 코돈과 염기쌍을 형성하면서 비어있는 리보솜 A자리에 결합한다.
- 2단계: tRNA와 아미노산 사이의 고에너지 결합이 파괴됨으로써 폴리펩티드 사슬의 카르 복시 말단은 P자리에서 tRNA로부터 분리되고, 펩티드 결합을 통해 A자리의 tRNA 에 연결된 아미노산의 자유 아미노기에 결합된다.
(이러한 반응은 펩티딜전달효소에 의해 촉매된다.)
- 3단계: 작은 소단위체는 mRNA를 따라 정확히 3개의 뉴클레오티드를 이동하여 이것을 큰 소단위체와 관계된 원래의 자리로 가지고 가며 E자리에 있는 tRNA는 분리된다.
: 그 결과, 리보솜은 아미노산으로 충전된 새로운 tRNA를 A자리에 받아들일 수 있 게 된다.
- 세 단계의 전체주기는 아미노산이 폴리펩티드 사슬에 연결될 때마다 반복되며 종결코돈 을 만날 때까지 사슬이 아미노말단에서 카르복시 말단으로 성장하게 된다.
♣ 종결
- 원핵세포와 진핵세포 모두에서 세 종류의 종결코돈 가운데 하나가 리보솜의 A자리에 나 타나면 단백질 합성이 종결된다.
- 종결코돈은 tRNA에 의해 인지되지 않고 아미노산을 지정하지도 않지만, 그 대신 리보솜 에서 번역을 멈추도록 알린다.
- 원핵세포에서 방출인자라 불리는 세 종류의 단백질이 종결과정에 관여하며 한분자의 GTP가 GDP와 무기인산으로 가수분해된다.
- 방출인자의 결합은 리보솜에서 펩티딜전달효소의 활성을 변경하여 아미노산이 아닌 물 분자가 펩티딜 tRNA에 첨가되도록 촉매한다.
: 이 결합은 성장하는 폴리펩티드 사슬의 카르복시 말단과 tRNA분자의 결합을 끊으며 완 성된 단백질 사슬은 세포질로 떨어지게 된다.
- 리보솜은 mRNA을 방출하고 다른 mRNA에서 새로운 단백질합성을 시작할 수 있는 두 개 의 소단위체로 분리된다.
단백질 개시 복합체에 대하여 설명하시오
- 번역이 시작되면 원핵세포에서는 30S 리보솜 소단위, mRNA, fMet-tRNA 및 세 종류의 개시인자(IF1, IF2, IF3)로 이루어진 개시복합체가 형성된다.
- 여러 단계에 걸쳐서 개시복합체를 이루는 구성성분이 리보솜에 결합한다.
- 1단계: IF3이 30S리보솜 소단위에 결합하면 30S소단위가 mRNA에 결합한다.
- 2단계: 그 동안 IF2, fMet-tRNA GTP로 이루어진 복합체가 형성된다.
- 3단계: IF2의 작용으로 개시 tRNA가 리보솜에 결합한다.
: IF2는 아미노산이 결합된 개시 fMet-tRNA 에만 결합하며, IF2가 없으면 개시 tRNA는 리보솜과 결합하지 못한다.
: 개시복합체 형성의 마지막 단계는 이들 두 개의 복합체가 합쳐지는 과정이다.
- GTP가 GDP와 무기인산(Pi)으로 가수분해 되면서 개시복합체의 구조가 변한다.
이 결과, 개시복합체가 50S 리보솜 소단위와 결합하여 완전한 리보솜을 형성한다.
두 개의 리보솜 소단위가 결합하면 개시인자와 GDP가 방출된다.
항생제의 종류와 각각의 기능에 대하여 설명하시오.
♣ 퓨로마이신: 아미노아실 tRNA의 3‘말단과 비슷한 구조를 이룬다.
- 퓨로마이신이 세균 리보솜의 A자리에 결합하면 펩티드 전달효소가 P자리에 있는 tRNA 에 결합되어 있는 신생 펩티드를 A자리에 있는 퓨로마이신에 전달한다.
- 그렇게 되면 폴리펩티드 가닥은 더 이상 신장하지 못한다.
- 퓨로마이신이 있으면 미성숙한 펩티드사슬이 리보솜에서 방출되면서 단백질합성이 중단 된다.
♣ 스트렙토마이신: 원핵세포 리보솜 30S 소단위에 포함된 단백질 S12에 결합한다.
- 스트렙토마이신이 S12에 결합하면 단백질합성이 시작되지 않는다.
- 또한 단백질합성이 시작된 다음에는 스트렙토마이신이 리보솜의 구조를 변형시켜 tRNA 가 코돈을 정확하게 인식하지 못하도록 하는 것으로 보인다.
- 스트렙토마이신은 개시복합체로부터 사슬-연장 리보솜으로 전환하는 것을 방해하고, 잘 못된 해독을 야기한다.
♣ 테트라사이클린: 테트라사이클린은 아미노아실 tRNA가 리보솜의 A자리에 결합하지 못하 도록 막는다.
♣ 클로람페니롤: 펩티드 전달효소가 존재하는 원핵세포의 50S 소단위에 결합하여 단백질합 성을 억제한다.
점 돌연변이에 대하여 설명하시오.
: 점 돌연변이는 하나또는 몇 개의 염기가 치환, 첨가, 결실등에 의해 일어난 돌연변이이다.
♣ 변역틀변환 돌연변이
- 염기를 하나 첨가시키거나 제거하는 점 돌연변이는 돌연변이가 일어난 곳에서부터 유전 자의 번역틀을 변화시키기 때문에 잠재적으로나 세포나 생물체에 미치는 효과가 매우 파 괴적이다.
- 두 종류의 문제를 일으킨다.
: 첫째, 번역틀변환 으로 인해 그 다음 부분부터의 모든 코돈이 변경되어 대부분 TMfah 없는 단백질이 생성되게 한다.
: 둘째, 종결신호가 잘못 읽혀지게 된다. 새로 생긴 코돈의 하나가 종결코돈이 될 수 있어 단백질 번역이 조기종결 된다.
♣ 역돌연변이와 억제
- 동일한 유전자에서 일어나는 두 번째 점돌연변이는 다음과 같은 3가지 효과 가운데 하나를 일으킨다.
: 첫째, 돌연변이에 의해 또 다른 돌연변이 코돈이 생기거나, 한 코돈이 두 번째 변화를 할 수 있다.
: 둘째, 만약 돌연변이가 동일한 자리에서 일어난다면 원래의 염기로 되돌아갈 수 있는데 이것을 역돌연변이라 하며, 원래의 기능을 회복한 유전자를 복귀유전자라고 한다.
: 셋째, 유전자내 억제가 일어날 수 있다. 이는 동일한 유저자에서 일어난 두 번째 돌연변 이가 원 염기서열을 복구하지 않고 처음 일어난 돌연변이를 감추는 경우를 일컫는다.

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