생화학의 미래와 발전 가능성

목차

I. 생화학

Ⅱ. 생화학의 미래와 발전 가능성

Ⅲ. 연구동향

본문내용

단의 100개의 아미노산은 세 개의 α-helix와 두개의 β-strand로 된 β-sheet 구조로 되어 있음이 생쥐, 소, 사람의 PrP 단백질의 삼차원 입체구조를 통하여서 알려져 있다. 이러한 알려진 PrP 단백질의 구조와 더불어 저자들은 본 연구 논문에서 그 외 다른 여러 동물에서 얻은 PrP 단백질의 삼차원 구조를 결정하여 그 구조적인 유사점과 상이점을 비교 분석하여 PrP 단백질의 생리적인 기능과 전염성의 이유를 밝히려는 시도를 하고 있다. 저자들은 먼저 일차구조가 유사하며 전염성도 종간의 차이가 많이 나는 소, 양, 개, 고양이에서 얻은 PrPc 단백질의 삼차원 입체구조를 통하여서 Protein X와 결합하는 부위로 여겨지는 loop 166-167과 세 번째 helix인 helix α3에서 나타나는 아미노산 서열의 차이가 이 들 단백질의 삼차원 구조의 표면의 전기적인 특성을 바꾸어주고 있음을 지적하고 있다. 특히 168번째 아미노산이 양의 전하를 띨수록 전염성이 떨어지고 있는 점으로 보아 이 부위의 전하가 단백질의 구조적인 변화, 다른 단백질과 결합, 또는 aggregation의 형성에 어느 정도 영향을 주고 있을 것이라고 주장한다. 또한 저자들은 아미노산 서열의 유사성이 포유류나 조류와 비교하여 30% 정도 밖에 되지 않는 양서류와 파충류의 PrP 단백질의 삼차원 구조와 아미노산 서열의 비교를 통하여서 PrP 단백질의 생리적인 기능에 대한 연구를 열어갈 수 있는 근거를 제시하고 있다. 즉 이들 30%의 유사한 서열 안에 공통되는 구조를 이루게 하는 부분과 공통되는 기능을 나타내는 부분이 있을 것으로 생각되어진다. 저자들은 이들 PrP 단백질의 삼차원 입체구조를 결정하여 양서류와 파충류의 PrP 단백질에서 조류나 포유류의 PrP 단백질과 아미노산 서열이 같은 30%의 residue들이 이들 PrP 단백질의 소수성 코어를 이루는 부분이라는 점을 들어 서열이 보존되고 있는 아미노산 서열은 양서류와 파충류의 PrP 단백질이 조류나 포유류의 PrP 단백질과 유사한 삼차원 구조를 이루는데 필수적인 아미노산 서열임을 보여준다. 그런데 이들 유사한 서열 중에서 helix α1을 구성하는 아미노산 서열은 소수성 코어를 이루지 않고 단백질의 표면에 위치하는 서열임이 삼차원 구조에서 보여 지고 있고 이 부분의 아미노산 서열이 단백질 데이터베이스 탐색을 통하여서 extracellular matrix의 basal lamina의 구성 단백질인 laminin과 결합할 수 있는 부위라는 점이 나타났다. 저자들은 이러한 관찰을 근거로 PrP 단백질의 생리적인 기능은 laminin과의 결합과 연관되어 있을 것이라는 추측하였다. 이러한 관찰은 치명적인 neurodegenerative disease의 원인이 되고 있는 PrP 단백질의 생리적인 기능과 구조적인 변환에 따른 질병의 발생과 예방에 대한 연구의 방향을 제시하여 주는 것으로 생각되어진다.
Ⅳ. 참고문헌
위키백과 생화학의 미래
http://www.biochem.or.kr/sub/catalog.php?boardid=board_research&mode=list&start=0&search_str=&val=&CatNo=88&head=
http://www.google.co.kr/search?hl=ko&newwindow=1&q=%EB%B0%94%EC%9D%B4%EC%98%A4%EC%84%BC%EC%84%9C&lr=
http://blog.naver.com/wooj0318?Redirect=Log&logNo=50017294806
http://blog.naver.com/pilest?Redirect=Log&logNo=100018123221

키워드

생화학,   연구동향,   PRION,   생물정보학,   인간게놈프로젝트,   줄기세포공학,   유전자치료