우유의 단백질
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소개글

우유의 단백질에 대한 보고서 자료입니다.

목차

1. 단백질의 성질

2. 우유의 단백질

3. 케이신

4. Casein micelles

5. 유청단백질

6. 우유단백질의 영양가치

7. 유제품과 유단백질

본문내용

색이 갈색으로 변하는 현상
유가공 과정에서 비효소적 갈색화반응 발생
①Maillard 반응(amino-carbonyl 또는 melanoidine 반응)
아미노기(유리아미노산, 펩타이드, 단백질 등)와 알데하이드기, 케톤기
(환원당, 가수분해 → 환원당을 생성하는 당류)의 반응으로 상호반응, 갈색의 색소물질 생성
- 다른 비효소적 갈색화 반응, 효소적 갈색화 반응보다 쉽게 발생
- 단백질과 당류가 같이 존재하는 식품의 가공, 저장과정에서 색깔, 맛, 냄새 등에 영향을 미침
(일부 영양성분의 손실)
- 일부 식품(제과, 제빵 등)에서는 고유의 색깔
ⓐ초기단계: 당과 아미노기를 가진 단백질이 결합
→ 질소 배당체(glycosyl amine) 생성 및 Amadori rearangement
(aldose형이 ketose형으로 변함)
ⓑ중간단계: Amadori 전위 생성물(frucotsyl amine)
→ 3-deoxyosone, 3,4-dideoxyosone 변화
→ 환상의 5-hydroxymethyl-2-furfural(5-HMF)로 변화, 또는 환원물질생성
→ 휘발성 물질 생성(환상물질), furfural 등의 furan계통 향미
→ 풍미에 다소 영향
ⓒ최종단계: 5-HMF 물질들(5-HMF, reductone류, 분해산물)이 축합반응과 중합반응을 거쳐
갈색 색소물질(melanoidine) 생성, 및 탄산가스와 알데하이드류 형성(아미노산 파괴)
● 반응속도에 영향하는 인자
-온도; 10℃이하-느림, 실온-산소존재하 촉진, 80℃이상-산소에 관계없이 대단히 빠름)
-pH; pH3이상-pH증가와 함께 속도증가
-당의 종류; pentose > hexose > sucrose
-아미노산의 종류; glycine이 가장 반응하기 쉬움
-산소; 반응 촉진(☞ CO2, N2 충전)
②Caramelization
당 수용액
↓ 고온(180~200℃)에서 가열처리
용액의 색깔이 진한 갈색 내지 흑갈색으로 변화.
- 유기산이나 알데하이드 물질이 없는 경우에도 색소물질 생성
- ketoseamine(glycosyl amine) 대신 ketose 생성
ketose
↓ Maillard 반응의 중간과정과 유사한 반응
lactone 형성 → 탄소수가 적은 각종 휘발성 물질 생성
↓ 축합, 중합
색소물질(humin) 생성
③Ascorbic acid의 산화환원작용
- 항산화제, 우유에 20mg/Kg 함유, 감귤류와 오렌지 주스에서 문제
- 아스콜빈산 산화효소에 의한 효소적 작용이나, 비효소적 갈색화(가공과정)
- Maillard나 캐러멜화 색소물질과 다른 색소물질 생성
- ascorbic acid + 유기산(malic acid, 시트르산, 옥살산, 타르타르산 등)
또는 glycine, β-alanine, tryptophan 등

갈변
④효소적 갈색화 반응; 유가공상에는 문제되지 않음
ⓐpolyphenol류(사과, 배, 고구마, 가지 등)
↓ polyphenol oxidase
quinone류
↓ 중합
갈색물질 형성
☞ 소금; polyphenol oxidase 불활성화
금속물질; 갈변화 촉진
ⓑtyrosinase에 의한 tyrosine의 phenol기 산화
→ 흑갈색의 melanin 색소 생성
7. 유제품과 유단백질
(1) 열처리와 유단백질
1) 열에 의한 단백질의 변성
- 낮은 온도(저온살균); 단백질의 구조상에 변화
고온; 단백질이 가수분해, 구성성분의 화학적 변화
● 단백질의 구조상의 변화
1단계: 단백질의 분자 내부구조가 흩어짐, 회복가능
2단계: 단백질 구조의 변형 또는 회복과정중 다른 단백질,
단백질과 친화할 수 있는 물질과 결합(sedimentation)
● 고온에서 열처리;
알부민이나 글로불린태의 질소량; 현저히 감소
casein의 외견상 증가
; 유청단백질의 일부가 변성되어 casein과 응집
proteose-peptone, 비단백태 질소의 양은 증가
; 단백질 일부가 열에 의해 가수분해, 아미노산 파괴
- 안정성;
immunoglobulin < serum albumin < β-latcoglobulin < α-lactalbumin
- casein;
①dephosphorylation
②κ-casein 분해(α-casein의 Ca2+안정성 감소→casein의 열안정성 감소)
③케이신 마이셀 구조의 변화(micelles의 응집→크기 증가,
calcium phosphate 결합분해→작은 micelle, submicelle)
2) 열에 대한 안정성
● 열안정성; 열변성에 의한 가공상의 문제를 최소한으로 줄이는 한계성
● 영향요인:
①케이신 응고에 관여하는 효소
②유조성분
③pH와 산도; 신선유의 pH에서 열안정성 높음
④균질; 유즙의 점도 변화, casein 또는 용해성 단백질의 지방구막 재합성에 관여 → 비율변화
⑤예열; 농축과정에서 열안정성을 높게 하기 위하여 낮은 온도에서 짧은 시간 열처리
casein의 응고 시간 증가
←용해된 Ca이 colloid 상태의 calcium phosphate 형성
←β-lactoglobulin이 변성하여 κ-casein과 결합
⑥무기이온 및 염의 농도
H+, Ca2+의 증가 → pH 산성 → 열안정성 감소
⑦유청단백질의 양;
활성화된 β-lactoglobulin의 SH기와 κ-casein의 disulfide 결합
⑧케이신의 상태; 직접적인 요인
κ-casein의 양, micelle의 크기
측정방법: 가열 후 시험관벽에 응고, 점도측정, 가용성 질소 분석
(2) 저온처리와 유단백질
저온저장; 2~4℃
동결보존; 우유의 빙점(-0.540℃)이하의 온도에서 장기보존
1) 저온저장
- 마이셀의 구조상의 변화
①용해성 칼슘과 인의 함량이 증가
②케이신 마이셀 구성성분의 일부가 마이셀로부터 유리
③β-케이신의 가수분해
; 우유 중의 단백질분해효소에 의한 가수분해. γ-케이신 생성.
- 치즈커드의 강도 약화 및 생산량 감소.
2) 동결보존
- 6개월 정도의 장기보존(-10~-33.3℃)
- 용액상태의 염농도, pH 등 변화. casein의 안정성 문제 → 毛狀으로 침전
- 유당의 결정화, 칼슘염의 농도 증가
- 케이신 마이셀에 결합되어 있는 물분자 유리

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  • 등록일2008.10.22
  • 저작시기2008.5
  • 파일형식한글(hwp)
  • 자료번호#486934
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