목차
1. Introduction ······························
2. Materials & Methods ·················
3. Results ·····································
4. Discussion ································
5. Reference ·································
page Ⅲ
page Ⅲ
page Ⅳ
page Ⅴ
page Ⅵ
2. Materials & Methods ·················
3. Results ·····································
4. Discussion ································
5. Reference ·································
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본문내용
에서 최대 활성을 보이고 그 주위로 하강하는 곡선을 나타낼 것’이라는 것이었다. 비록 pH8에서 최대 활성을 보이고 있지만 그 주위로 하강하는 곡선을 그리는 것은 가설과 맞아떨어졌다. 이는 효소의 활성을 나타내는 환경이 대략 pH8이라는 것을 예측할 수 있는데, 정확히 pH8이라는 것은 성급한 일반화의 오류를 범하는 것이라 생각한다. 위에서 살펴봤듯이 pH가 변화하면 단백질 내의 염다리에 영향을 미쳐 서로 반발하게 되어 단백질이 변성되는 것이다. 따라서 변성이 일어나게 되면 효소의 활성이 떨어지게 되고 생성된 Maltose의 양도 줄어드는 것이다.
이상의 결과를 종합해보면 Bacillus licheniformis로부터 정제한 α-amylase 효소는 pH8, 37℃ 이상의 고온에서 최대 활성을 보이는데, 이 환경이 Bacillus licheniformis가 사는 환경이라 추측할 수 있다.
2) 주의사항 : 굉장히 소량의 물질을 이용하여 실험을 하므로 약간의 오차도 큰 차이를 낼 수 있다.
큰 문제는 아니지만 분광광도계의 한계가 2.500A였는데, 이 경우 pH8에서 생성된 Maltose의 양이 더욱 많을 수도 있다.
5. Reference
- 네이버 Blog : http://blog.naver.com/hotman03?Redirect=Log&logNo=100016680754
- 네이버 백과사전 : http://100.naver.com/
- Campbell, 2008, 생명과학 8판, 바이오사이언스, 152~156pp
- Purves, 2005, 생명 생물의 과학 6판, 교보문고, 104~115pp
이상의 결과를 종합해보면 Bacillus licheniformis로부터 정제한 α-amylase 효소는 pH8, 37℃ 이상의 고온에서 최대 활성을 보이는데, 이 환경이 Bacillus licheniformis가 사는 환경이라 추측할 수 있다.
2) 주의사항 : 굉장히 소량의 물질을 이용하여 실험을 하므로 약간의 오차도 큰 차이를 낼 수 있다.
큰 문제는 아니지만 분광광도계의 한계가 2.500A였는데, 이 경우 pH8에서 생성된 Maltose의 양이 더욱 많을 수도 있다.
5. Reference
- 네이버 Blog : http://blog.naver.com/hotman03?Redirect=Log&logNo=100016680754
- 네이버 백과사전 : http://100.naver.com/
- Campbell, 2008, 생명과학 8판, 바이오사이언스, 152~156pp
- Purves, 2005, 생명 생물의 과학 6판, 교보문고, 104~115pp
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