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소개글

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목차

Ⅰ. 분자와 RNA(리보핵산)분자
1. messenger RNA의 구조
2. 원핵생물 mRNA의 수명
3. Ribosomal RNA와 transfer RNA
4. tRNA 분자의 성숙과정
1) 3'-OH의 형성
2) 5'- phosphate 망단의 형성
3) 변형된 염기의 생성
5. Ribosomal RNA의 성숙과정
1) 세균 ribosome
2) 5S rRNA
3) 16S rRNA
4) 23S rRNA

Ⅱ. 분자와 생체분자

Ⅲ. 분자와 거대분자
1. Collagen - 다중단백질 집합체
1) Collagen
2) 주기능
3) 조립순서
4) collagen 형성 polypeptide의 아미노산 조성과 서열의 특성
2. DNA 복합체의 구조 : 대장균의 염색체
1) 대부분의 세균 염색체
2) E. coli의 DNA의 전체 길이
3) 세균의 크기
4) 대장균의 DNA 분리시
5) 구조적 특징
3. 염색체와 염색질
1) Histon과 염색질
2) 염색체의 구조적 단계
3) Nucleosome
4) 동원체와 말단소립

Ⅳ. 분자와 고분자

Ⅴ. 분자와 단백질분자
1. 단백질 분자의 크기
1) 전형적인 단백질 분자의 분자량
2) 아미노산의 평균 분자량
3) 전형적인 polypeptide 사슬
4) multi-subumit를 지니는 단백질의 분자량
5) DNA polymerase III
6) 전형적인 polypeptide 사슬의 펼친 길이
7) myosin
8) tropocollagen
9) 단백질의 입체구조의 크기
2. Polypeptide 사슬의 구조
1) Polypeptide 사슬의 접힌 구조
2) 수소결합과 α 나선
3) β 구조
4) 섬유상 단백질과 구형 단백질
5) 단백질 domain

참고문헌

본문내용

이 일어나기 쉬워 고분자량의 PTFE를 얻을 수 없기 때문이다. 현탁중합에 의해 얻어진 PTFE는 granular 형태로 얻어지며 압축성형용 분말로 사용된다. 유화중합에 의해 얻어진 PTFE는 압출용 미세분말과 코팅 및 함침용dispersion으로, 코팅재료의 대표적인 예는 안료를 첨가하여 만든 PTFE 에나멜이 있는데, 이는 프라이팬이나 전기밥솥의 표면 코팅에 사용된다.
또한PTFE dispersion을 응석시켜 분말화한 형태를 fine powder라고 하는데, 압출성형 및 ram가공에 의해 wire coating, 튜빙, 테이프 형태로 가공하여 사용하고 있다. 일반적으로 현탁중합법에 대한 TFE의 중합개시제로는 수용성무기산화물이 주로 사용되며 중합온도는 30-120℃, 압력은 5-25 kg/cm2정도가 보통이다. TFE의 중합은 속도가 매우 빠르며 상당한 중합열을 동반하기 때문에 세심한 반응기 온도조절이 요구된다. 한편 중합 혼합액의 농도조절은 borax나 탄산나트륨이 주로 사용된다. 일반적인 불소고무의 제조방법에 대한 공정도를 나타내었다. 초임계유체에서 고분자 중합반응은 North Carolina 대학교의 DeSimone그룹이 1992년에 최초로 불활성 초임계 유체를 이용하여 자유 라디칼 고분자 중합(homogeneous free radical polymerization)에 성공한 사례를Nature지에 발표하면서 시작되었다.
Ⅴ. 분자와 단백질분자
1. 단백질 분자의 크기
1) 전형적인 단백질 분자의 분자량
15,000 ~ 7,000
2) 아미노산의 평균 분자량
110
3) 전형적인 polypeptide 사슬
135 ~ 635개의 아미노산을 지님
4) multi-subumit를 지니는 단백질의 분자량
75,000 ~ 200,000
5) DNA polymerase III
9개의 subumit, 분자량760,000
6) 전형적인 polypeptide 사슬의 펼친 길이
1,000 ~ 5,000Å
7) myosin
1,600Å
8) tropocollagen
2,800Å
9) 단백질의 입체구조의 크기
40 ~ 80Å
2. Polypeptide 사슬의 구조
1) Polypeptide 사슬의 접힌 구조
- 접힘의 3가지 법칙
① peptide 결합은 부분적으로 이중결합 특성을 가지므로 평면구조를 이룬다. 자유회전은 α 탄소원자와 peptide기 사이에서만 일어난다.
② 아미노산의 곁사슬은 중첩될 수 없다.
③ 동일 전하를 갖는 두 원자단은 서로 접근하지 않는다.
- 접힘의 일반적 경향
① 극성 곁사슬을 갖는 아미노산은 물과 접촉하는 단백질 표면에 존재하는 경향이 있다.
② 비극성 곁사슬을 가진 아미노산은 단백질 내부에 있다. 소수성 곁사슬은 뭉치는 경향이 있다.
③ 수소결합은 peptide 결합의 carbonyl 산소와 다른 peptide결합의 질소 원자에 결합된 수소 사이에 형성되기 쉽다.
④ Cysteine의 SH기는 다른 cysteine의 SH기와 반응하여 S-S결합을 형성한다.
2) 수소결합과 α 나선
수소결합은 N-H기의 수소와 carbonyl기의 산소 사이에서 쉽게 형성된다. 수소결합의 형성은 peptide가 물과의 수소결합보다 더 강하게 다른 peptide와 수소결합 할 때 일어난다.
- α 나선 : polypeptide 사슬에서 peptide기 사이의 수소결합으로 형성된 안정화된 나선
하나의 peptide기는 사슬방향 앞에서 세 번째 peptide기와 위로 세 번째 peptide기와 수소결합을 함
- 나선의 간격 : 5.4Å
- 직경 : 2.3Å
- 한바퀴에 3.6개의 아미노산이 필요함
- polyglycine : 곁사슬이 없어 다른 상호작용이 참여하지 않으므로 α 나선을 형성함
- polyglutamic acid : pH 5이하에서는 α 나선을 형성하나 pH 6 이상에서는 곁사슬이 이온화되어 정전기적 반발력으로 나선구조가 파괴됨.
3) β 구조
- β 구조 : 분자가 완전히 펼쳐져 있으며 나란히 평행을 이룬 polypeptide 단편의 peptide 기 사이에서 수소결합을 형성함
- parallel 구조 : 2개의 polypeptide 단편의 방향이 같음
- antiparallel 구조 : 2개의 polypeptide 단편의 방향이 다름
4) 섬유상 단백질과 구형 단백질
- 섬유상 단백질(fibrous protein) : 길고 얇음
- 순수한 α 나선구조 또는 β 구조를 지님
- 세포, 조직, 기관의 구조를 형성함
- colagen, elastin
- 물에 불용성
- 머리카락, 비단
- 구형 단백질(globular protein) : 구형, 타원형
- α 나선구조 또는 β 구조가 임의로 산재함
- 촉매 단백질, 효소
- 2차 구조(secondary structure)
- α 나선구조 또는 β 구조
- peptide 기 사이의 수소결합으로 형성
- 3차 구조(tertiary structure)
- 전체적인 골격이 접혀 있는 것
- α 나선구조, β 구조와 여러 곁사슬의 상호작용으로 형성
- 3차 구조에서의 일반적인 상호적용
① 산성과 염기성 아미노산에서 서로 반대되는 원자단 사이의 이온결합
② tyrosine의 hyroxyl 기와 aspartic acid 또는 glutamic acid 의 carboxyl 기 사이의 수소결합
③ Phe, Leu, Ile, Val의 탄화수소 곁사슬 사이의 소수성 집단 형성
④ amino 기, hydroxyl 기, carboxyl기, 질소환, SH쌍 사이의 금속이온 배위복합체
5) 단백질 domain
- 많은 고등 진핵생물의 단백질은 domain이라는 독립적으로 접힌 부위를 지님
참고문헌
김승연 - 신규모데링 기법 단백질 분자 모델링, 한국공업화학회, 2012
박인원 - 리보핵산 효소에 의한 유전자 발현 억제, 서울대학교, 1994
이준 - 거대 분자 모델의 실시간 적응형 렌더링 기법, 건국대학교, 2006
이상복 외 4명 - 전기 활성 고분자 복합재 기술 및 응용, 한국기계연구원, 2011
정형일 - 생체분자 나노패터닝 기술, 한국공업화학회, 2006
Watson저, 양재섭 역 - 왓슨 분자생물학, 바이오사이언스, 2010

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분자,   RNA분자,   생체분자,   거대분자,   고분자,   단백질분자