목차
Ⅰ. 단백질의 정의
Ⅱ. 단백질 기능
Ⅲ. 단백질(Protein)의 구조
Ⅳ. 단백질(Protein)의 종류
1. 단백질의 구조에 의한 분류
(1) 단순단백질(simple protein)
(2) 복합단백질(conjugate protein)
(3) 유도단백질(derived protein)
2. 영양적 분류
(1) 완전단백질(complete protein)
(2) 부분적 불완전단백질(partially incomplete protein)
(3) 불완전단백질(incomplete protein)
Ⅴ. 단백질(Protein)의 성질과 반응
1. 고분자 화합물
2. 등전점
3. 용해성
4. 전기영동
5. 정색반응
6. 변성
7. 자기소화
8. 부패
Ⅱ. 단백질 기능
Ⅲ. 단백질(Protein)의 구조
Ⅳ. 단백질(Protein)의 종류
1. 단백질의 구조에 의한 분류
(1) 단순단백질(simple protein)
(2) 복합단백질(conjugate protein)
(3) 유도단백질(derived protein)
2. 영양적 분류
(1) 완전단백질(complete protein)
(2) 부분적 불완전단백질(partially incomplete protein)
(3) 불완전단백질(incomplete protein)
Ⅴ. 단백질(Protein)의 성질과 반응
1. 고분자 화합물
2. 등전점
3. 용해성
4. 전기영동
5. 정색반응
6. 변성
7. 자기소화
8. 부패
본문내용
단백질분자 사이에 정전기적인 반발력이 없어져 응집이 쉽게 된다. 단백질에 따라 각기 다른 등전점을 가지고 있다.
3. 용해성
단백질은 물, 염류, 묽은 산, 묽은 알칼리 등에 대한 용해성을 달리한다. 등전점에서 용해도가 가장 낮고 산성이나 알칼리쪽으로 pH가 변함에 따라 증가한다.
4. 전기영동
용액중의 단백질은 등전점보다 산성쪽에서는 양으로 알칼리성쪽에서는 음으로 하전된다. 따라서 이들은 각각 음극과 양극으로 이동되며 등전점에서는 이동하지 않는다. 이러한 현상을 전기영동이라 한다.
5. 정색반응
다수의 이미노산으로 된 단백질에서는 여러 가지 반응기가 함유되어 있기 때문에 단백질이 나타내는 화학반응도 다른데, 화학적 성질에 따라 여러 가지 정색을 타나낸다.
① biuret반응: 단백질 용액에 1-2방울의 NaOH용액을 가하여 알칼리성으로 하고 여기에 1%의 황산구리(CuSO4)용액 1-2방울을 가하면 적자색-청자색을 나타낸다.
② xanthoprotein반응: 단백질 용액에 진한 질산 몇방울을 떨어뜨리면 흰색침전이 생기고 다시 가열하면 용해되어 황색을 띤다. 다시 냉각시켜 암모니아로 알칼리성을 만들면 등황이 된다. benxene액(-C6H5)를 가지기 때문에 나타나며 throsine, pheylalanine, tryptophan등이 있다.
③ millon반응: 단백질용액에 millon시약을 가하면 흰색침전이 생기고 가열하면 적색이 된다 phenol기(-C6H4OH)가 있기 때문이며 tyrosine등이 있다.
④ 황(S)반응: 단백질에 40%의 NaOH용액을 넣고 가열한 다음 초산납의 수용액을 가하면 검은 침전이 생긴다. 황을 가진 아미노산이 있을 때 나타나며 cystine, cysteine에서 나타난다.
⑤ ninhydrin반응: 단백질 및 아미노산용액에 1% ninhydrin의 수용액을 떨어뜨려 가열하면 청자색을 나타낸다.
⑥ hopkins cole 또는 adam kiewicz반응
단백질 용액에 glyoxalic acid를 넣고 천천히 진한 황산을 부으면 그 경계면에 자색의 색깔고리가 생기는데 끓이면 더욱 촉진된다. 황산대신 빙초산 용액을 쓰는 것이 adam kiewicz반응이다.
6. 변성
복잡한 입체구조는 많은 수의 비교적 약한 결합력에 의해 유지되기 때문에 물리적 작용에 의해 변화를 일으키는데 가열하면 응고하며, 산을 가하면 침전물이 생기는 등의 변화를 보이는데, 이러한 변화를 변성(Denaturation)이라 한다.
변성은 Peptide결합이 절단되는 것이 아니라 다른 구조로 변형되는 것으로 단백질이 가지고 있는 본래의 성질이 크게 변화한다. 변성에 의하면 점도의 증가, 용해도의 감소, 효소작용, 독성, 면역성 등의 단백질의 특유한 생물학적 특성을 상실하게 된다.
변성은 비교적 가벼운 조건에 기인해서도 일어나며, 가열, 건조, 동결, 초음파, 자외선, 방사선, 표면장력 등 물리적 원인과 산, 알칼리, 염류, 유기용매, 중금속, 계면활성제 등의 화학적 원인, 효소의 작용에 의해 일어난다.
변성된 단백질은 효소작용을 받기 쉬워 소화가 잘 되며, 반대로 지나치게 변성되면 효소작용을 받기 어려우므로 소화가 나빠진다.
① 열변성: 식품가공 및 조리과정에 있어서 열처리는 가장 중요한 조작의 하나다. 단백질분자는 가열에 의하여 peptide사슬의 입체구조가 늘어지고 결합력이 약한 분자내 결합이 풀리어 유리 활성기의 수가 증가한다. 이 유리기의 일부는 다시 분자내 결합을 하지만 다른 분자와 새로운 분자간 결합을 형성하기 때문에 회합이 일어나고 회합한 정도가 커지면 침전이 일어난다. 이것이 단백질의 열응고이다. 열변성에 영향을 주는 요인은 온도, 수분, pH, 전해질 등이다. 단백질의 열변성온도는 종류와 조건에 따라 다르나 온도가 높아지면 변성속도가 매우 빨라진다. 단백질에 수분이 많으면 비교적 낮은 온도에서 열변성이 일어나나 수분이 적으면 높은 온도에서 변성이 일어난다. 등전점에서 가장 열변성이 잘 일어난다. 또한 전해질물질을 가해주면 열변성이 촉진된다.
② 동결: 식육, 어육, 채소와 같이 비교적 수분이 많고 부패하기 쉬운 식품의 저장법으로서 가장 중요한 것은 동결저장이다. 식품을 동결하여 저장하면 단백질은 변성하여 불용성으로 된다. 일단 동결된 식품을 다시 해동시킬 때는 단백질의 변성을 고려하여 일반적으로 10℃ 부근의 공기 중에서 완만하게 해동시키는 방법을 취하는 것이 좋다.
③ 건조: 옛부터 대표적인 식품 저장법의 하나로, 육류를 보통방법으로 건조하면 외관, 수분량, 경도, 맛 등이 달라지고 물에 담가 흡수시켜도 건조전의 생육상태로 되돌아가지 않는다. 이렇게 되는 것은 주로 단백질이 변성되기 때문이다. 한편 진공동결건조에 의해 만들어진 제품은 수분을 흡수시켰을 때 원래의 식품의 성상으로 되돌아가는 복원성이 크다.
④ 산, 알칼리: 단백질 용액에 산 또는 알칼리를 가하면 pH의 변화에 따라서 하전이 변화하므로 고차구조형성에 관여하는 이온결합에 변화를 일으켜 변성한다. 산이나 알칼리에 의한 변성은 단백질을 등전점에 이르게 하여 응고시키는 것이라 할 수 있다.
⑤ 염류: 염장법은 옛부터 전해오는 식품저장법의 하나로서 특히 어육의 저장법으로 많이 사용되고 있다.
⑥ 금속이온: 가용성의 2가 또는 3가의 금속이온은 단백질이 변성되어 응고하는데 큰 영향을 미친다. 두부제조 시 Ca2+이나 Mg2+과 과일의 설탕조림에서 백반 등이다.
⑦ 효소: 응유효소인 rennin은 우유의 응고에 관여하는 효소이다. 적당한 pH에서 우유에 효소 rennin을 작용시키면 우유단백질의 응고가 일어난다. 우유단백질의 변성에 의하여 생긴 응고물을 curd라고 하며 치즈제조에 이용된다.
7. 자기소화
자기소화란 단백질이 저장중 식품자신이 가지고 있는 Protease에 의하여 아미노산 및 Peptide로 가수분해되는 것을 말한다. 자기소화된 단백질은 미생물이 번식하기 쉬워 부패가 빠르다.
8. 부패
부패 시 생성되는 분해산물인 아미노산이 탈산되어 allergy성 식중독을 일으키며 또한 lysine등으로부터 생성되는 agmatine 등의 생성은 부패독으로 중독의 원인이 된다.
3. 용해성
단백질은 물, 염류, 묽은 산, 묽은 알칼리 등에 대한 용해성을 달리한다. 등전점에서 용해도가 가장 낮고 산성이나 알칼리쪽으로 pH가 변함에 따라 증가한다.
4. 전기영동
용액중의 단백질은 등전점보다 산성쪽에서는 양으로 알칼리성쪽에서는 음으로 하전된다. 따라서 이들은 각각 음극과 양극으로 이동되며 등전점에서는 이동하지 않는다. 이러한 현상을 전기영동이라 한다.
5. 정색반응
다수의 이미노산으로 된 단백질에서는 여러 가지 반응기가 함유되어 있기 때문에 단백질이 나타내는 화학반응도 다른데, 화학적 성질에 따라 여러 가지 정색을 타나낸다.
① biuret반응: 단백질 용액에 1-2방울의 NaOH용액을 가하여 알칼리성으로 하고 여기에 1%의 황산구리(CuSO4)용액 1-2방울을 가하면 적자색-청자색을 나타낸다.
② xanthoprotein반응: 단백질 용액에 진한 질산 몇방울을 떨어뜨리면 흰색침전이 생기고 다시 가열하면 용해되어 황색을 띤다. 다시 냉각시켜 암모니아로 알칼리성을 만들면 등황이 된다. benxene액(-C6H5)를 가지기 때문에 나타나며 throsine, pheylalanine, tryptophan등이 있다.
③ millon반응: 단백질용액에 millon시약을 가하면 흰색침전이 생기고 가열하면 적색이 된다 phenol기(-C6H4OH)가 있기 때문이며 tyrosine등이 있다.
④ 황(S)반응: 단백질에 40%의 NaOH용액을 넣고 가열한 다음 초산납의 수용액을 가하면 검은 침전이 생긴다. 황을 가진 아미노산이 있을 때 나타나며 cystine, cysteine에서 나타난다.
⑤ ninhydrin반응: 단백질 및 아미노산용액에 1% ninhydrin의 수용액을 떨어뜨려 가열하면 청자색을 나타낸다.
⑥ hopkins cole 또는 adam kiewicz반응
단백질 용액에 glyoxalic acid를 넣고 천천히 진한 황산을 부으면 그 경계면에 자색의 색깔고리가 생기는데 끓이면 더욱 촉진된다. 황산대신 빙초산 용액을 쓰는 것이 adam kiewicz반응이다.
6. 변성
복잡한 입체구조는 많은 수의 비교적 약한 결합력에 의해 유지되기 때문에 물리적 작용에 의해 변화를 일으키는데 가열하면 응고하며, 산을 가하면 침전물이 생기는 등의 변화를 보이는데, 이러한 변화를 변성(Denaturation)이라 한다.
변성은 Peptide결합이 절단되는 것이 아니라 다른 구조로 변형되는 것으로 단백질이 가지고 있는 본래의 성질이 크게 변화한다. 변성에 의하면 점도의 증가, 용해도의 감소, 효소작용, 독성, 면역성 등의 단백질의 특유한 생물학적 특성을 상실하게 된다.
변성은 비교적 가벼운 조건에 기인해서도 일어나며, 가열, 건조, 동결, 초음파, 자외선, 방사선, 표면장력 등 물리적 원인과 산, 알칼리, 염류, 유기용매, 중금속, 계면활성제 등의 화학적 원인, 효소의 작용에 의해 일어난다.
변성된 단백질은 효소작용을 받기 쉬워 소화가 잘 되며, 반대로 지나치게 변성되면 효소작용을 받기 어려우므로 소화가 나빠진다.
① 열변성: 식품가공 및 조리과정에 있어서 열처리는 가장 중요한 조작의 하나다. 단백질분자는 가열에 의하여 peptide사슬의 입체구조가 늘어지고 결합력이 약한 분자내 결합이 풀리어 유리 활성기의 수가 증가한다. 이 유리기의 일부는 다시 분자내 결합을 하지만 다른 분자와 새로운 분자간 결합을 형성하기 때문에 회합이 일어나고 회합한 정도가 커지면 침전이 일어난다. 이것이 단백질의 열응고이다. 열변성에 영향을 주는 요인은 온도, 수분, pH, 전해질 등이다. 단백질의 열변성온도는 종류와 조건에 따라 다르나 온도가 높아지면 변성속도가 매우 빨라진다. 단백질에 수분이 많으면 비교적 낮은 온도에서 열변성이 일어나나 수분이 적으면 높은 온도에서 변성이 일어난다. 등전점에서 가장 열변성이 잘 일어난다. 또한 전해질물질을 가해주면 열변성이 촉진된다.
② 동결: 식육, 어육, 채소와 같이 비교적 수분이 많고 부패하기 쉬운 식품의 저장법으로서 가장 중요한 것은 동결저장이다. 식품을 동결하여 저장하면 단백질은 변성하여 불용성으로 된다. 일단 동결된 식품을 다시 해동시킬 때는 단백질의 변성을 고려하여 일반적으로 10℃ 부근의 공기 중에서 완만하게 해동시키는 방법을 취하는 것이 좋다.
③ 건조: 옛부터 대표적인 식품 저장법의 하나로, 육류를 보통방법으로 건조하면 외관, 수분량, 경도, 맛 등이 달라지고 물에 담가 흡수시켜도 건조전의 생육상태로 되돌아가지 않는다. 이렇게 되는 것은 주로 단백질이 변성되기 때문이다. 한편 진공동결건조에 의해 만들어진 제품은 수분을 흡수시켰을 때 원래의 식품의 성상으로 되돌아가는 복원성이 크다.
④ 산, 알칼리: 단백질 용액에 산 또는 알칼리를 가하면 pH의 변화에 따라서 하전이 변화하므로 고차구조형성에 관여하는 이온결합에 변화를 일으켜 변성한다. 산이나 알칼리에 의한 변성은 단백질을 등전점에 이르게 하여 응고시키는 것이라 할 수 있다.
⑤ 염류: 염장법은 옛부터 전해오는 식품저장법의 하나로서 특히 어육의 저장법으로 많이 사용되고 있다.
⑥ 금속이온: 가용성의 2가 또는 3가의 금속이온은 단백질이 변성되어 응고하는데 큰 영향을 미친다. 두부제조 시 Ca2+이나 Mg2+과 과일의 설탕조림에서 백반 등이다.
⑦ 효소: 응유효소인 rennin은 우유의 응고에 관여하는 효소이다. 적당한 pH에서 우유에 효소 rennin을 작용시키면 우유단백질의 응고가 일어난다. 우유단백질의 변성에 의하여 생긴 응고물을 curd라고 하며 치즈제조에 이용된다.
7. 자기소화
자기소화란 단백질이 저장중 식품자신이 가지고 있는 Protease에 의하여 아미노산 및 Peptide로 가수분해되는 것을 말한다. 자기소화된 단백질은 미생물이 번식하기 쉬워 부패가 빠르다.
8. 부패
부패 시 생성되는 분해산물인 아미노산이 탈산되어 allergy성 식중독을 일으키며 또한 lysine등으로부터 생성되는 agmatine 등의 생성은 부패독으로 중독의 원인이 된다.
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