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1. 아미노산의 종류 및 특징
2. 등전점(pI)
4. 단백질의 영양가
5. 단백질의 구조
6. 단백질의 1차구조 결정법
7. Peptide, 단백질
8. 단백질 대사의 개요
9. 요소(오르니틴)회로
10. 아미노산의 분해
11. 각 아미노산의 대사
12. 아미노산의
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단백질과만 반응 한다는 것 또한 알게 되었다.
이번 실험은 대체로 간단하여 큰 어려움 없이 올바른 실험 결과를 얻어 낼 수 있었던 것 같고, 이번 실험을 통해 단백질의 검출 방법에 대해 좀 더 알게 되었다.
Ⅶ. 인용문헌
<단백질 [protein] (
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단백질 합성과정이 시작된다. 시작코돈이 AUG이기 때문에 처음에는 메티오닌(AUG가 지정하는 아미노산)과 결합된 tRNA가 mRNA에 결합한다.
리보솜에는 tRNA와 결합할 수 있는 자리가 두 개이므로 시작코돈과 결합하지 않은 자리에 다음 코돈과 상
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단백질을 공급해 준다.
- 글로불린 : 조직에서 필요한 아미노산을 알부민이 부족하여 공급하지 못할 때, 이를 공급해 주는 제 2의 단백질 급원이다.
- 피브리노겐 :혈액이 체외로 나왔을 때 응고되는 것을 돕는다.
3) 효소와 호르몬 합성
효소
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와 E.보스하르트가 사탕무의 즙액에서 발견하였다. 분자식은 C5H10N2O3 , 녹는점 184∼185 ℃의 바늘 모양의 결정이다. 식물의 발아종자(호박 ·해바라기 등) 내에 축적된다. 포유류 혈액 속의 아미노산의 주성분으로, 동식물의 단백질 속에 존재한
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