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inhibition이 일어난 것인지 알 수 있다. 일반적으로 inhibitor를 넣지 않았을 때의 그래프와 비교했을 때 competitive inhibition이 일어난 경우엔 그래프의 기울기는 커지고 y절편은 변하지 않는다. 그리고 uncompetitive inhibition이 일어난 경우엔 그래프 기
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Enzyme kinetics
2. 3. 1 Michaelis-Menten Plot
2. 3. 2 Simple Enzyme Kinetics
2. 4 가역적 저해
2. 4. 1 경쟁적 저해 (reversible inhibition)
2. 4. 2 비경쟁적 저해 (Non-competitive inhibition)
2. 4. 3 무경쟁적 저해 (Uncompetitive inhibition)
2. 5
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Enzyme kinetics
Enzyme (효소)
- 생물체 내에서 촉매역할을 해주는 단백질
Michaelis-Menten 식 (단일 기질-효소)
빠른 평형을 가정한 Michaelis-Menten
유사 정상상태를 가정한 Michaelis-Menten
※ 유사 정상상태 ?
Michaelis-Menten 속도상수 결정
※ Km, V
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계산한다.
3) AP의 Enzyme Kinetics
① 1mM PNPP 용액을 연속적으로 희석하여 500, 250, 100, 50, 25, 12.5, 6.25M 용액을 준비한다.
② 준비한 각 농도의 PNPP 1㎖에 AP효소 10㎕를 넣고 voltexing하여 1min 반응 후 1N NaOH를 50㎕ 가하고 voltexing하여 반응을 멈추게 한다.
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효소의 활성을 영원히 저해하고, 가역적인 것은 효소와 결합했다가 혹은 떨어지기도 함으로써 효소의 활성이 다시 회복되기도 한다.
(1) Competitive Inhibition (경쟁적 저해)
1/V
k1
k2
E + S
E S
→
E + P
k-1
+
kI
I
→
E I
1/[S]
경쟁적 저해란 활성부위 한곳
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