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Enzyme Kinetics
2. 4 가역적 저해
2. 4. 1 경쟁적 저해 (reversible inhibition)
2. 4. 2 비경쟁적 저해 (Non-competitive inhibition)
2. 4. 3 무경쟁적 저해 (Uncompetitive inhibition)
2. 5 온도의 영향
2. 6 pH의 영향
2. 7 Trypsin의 화학적 기능
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의하여 조절되는 단백질의 상호작용 : 액틴, 미오신, molecular motors
Chapter 6. Enzymes
6.1 효소의 개요
6.2 효소의 작용
6.3 효소 작용기전 연구를 위한 효소 반응속도론(Enzyme Kinetics)
6.4 효소반응의 예
6.5 Regulatory Enzymes (조절효소)
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계산한다.
3) AP의 Enzyme Kinetics
① 1mM PNPP 용액을 연속적으로 희석하여 500, 250, 100, 50, 25, 12.5, 6.25M 용액을 준비한다.
② 준비한 각 농도의 PNPP 1㎖에 AP효소 10㎕를 넣고 voltexing하여 1min 반응 후 1N NaOH를 50㎕ 가하고 voltexing하여 반응을 멈추게 한다.
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0.0058 로 나왔다.
그리고 35mM glucose + 50mM acetate buffer 용액을 넣어주었을 때의 그래프는 위와 같이 나왔다. 예상 실험에서는 35mM glucose실험을 두 번 했는데, 각각 그래프를 그려본 결과 두 번째의 실험은 sucrose의 농도가 커짐에 따라 그래프의 기
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Enzyme kinetics
Enzyme (효소)
- 생물체 내에서 촉매역할을 해주는 단백질
Michaelis-Menten 식 (단일 기질-효소)
빠른 평형을 가정한 Michaelis-Menten
유사 정상상태를 가정한 Michaelis-Menten
※ 유사 정상상태 ?
Michaelis-Menten 속도상수 결정
※ Km, V
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