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Ⅰ. Introduction Protein Functions
Dynamic protein structure - 단백질 내 아미노산 잔기의 분자진동과 미세한 움직임에 따른 입체형태의 변화(conformational change) - 단백질의 기능은 여러 가지 다양한 분자와의 상호작용(가역적인 결합)을 수반 리간드(ligand)
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Proteins)
4.1 단백질 구조의 개요
4.2 단백질의 이차구조(secondary structure)
4.3 단백질의 3차(tertiary),4차(Quaternary)구조
4.4 단백질의 변성(Denaturation)과 접힘(Folding).
Charpter 5. 단백질의 기능 (Protein Function)
5.1 단백질과 리간드의 가역적 결합 : 산소
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protein within transgenic cotton tissue: laboratory microcosm and field studies. J. Agric. Food Chem. 45:1502-1505 Ⅰ. 요약
Ⅱ. 서론
Ⅲ. 본론
1. Bacillus thuringiensis의 특성과 ICPs의 이용분야
1) 살충성 단백질들(ICPs)의 성상과 분류
2) 농업에서 해충방
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단백질의 분자량으로 환산이 가능하다. Approaches to protein stabilization
Introduction
Lyophilization
Micropurification of proteins
Protein characterization
Introduction
Functional study
Evidence of purity
1. SDS-PAGE
2. Isoelectric focusing
3. two dimensional electrophores
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욱 증폭되었다. 따라서 위와 같은 연구의 첫 번째 과정은 DNA 추출로 많은 실험을 통해 최적의 상태로 추출할 수 있는 방법을 숙지하는 것이 중요하다.
V. Reference
1. Independent functions of viral protein and nucleic acid in growth of bacteriophage. Hershey A, Chase MJ
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Protein
6.5-8.3g/dl
Albumin
3.8-5.1g/dl
Total Bilirubin
0.2-1.2mg/dl
Direct Bilirubin
0.6mg 이하
AST(S-GOT)
8-40IU/L
ALT(S-GPT)
5-40IU/L
Alkaline Phosphatase
75-250IU/L
r-GPT
0-50IU/L
CPK
26-200IU/L
LDH
150-450IU/L
Amylase
25-125IU/L
BUN
8-24mg/dl
Creatinine
0.6-1.3mg/dl
Uric acid
M:3.1-8.0mg/dl, F:
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