[생화학]효소(Enzyme) - 효소의 본질, 효소의 분류와 구조, 효소활성 관련 인자, 효소와 기질의 결합방식, 효소의 작용, 효소활성 영향인자, 효소의 동력학

소개글

[생화학]효소(Enzyme) - 효소의 본질, 효소의 분류와 구조, 효소활성 관련 인자, 효소와 기질의 결합방식, 효소의 작용, 효소활성 영향인자, 효소의 동력학에 대한 보고서 자료입니다.

목차

1. 효소의 본질
2. 효소의 분류
3. 효소의 구조
4. 효소활성 관련 인자
5. 효소와 기질의 결합방식
6. 효소의 작용
7. 효소활성 영향인자
8. 효소의 동력학(Michaelis-Menten 동역학)
9. 효소활성 저해
10. 효소활성의 조절

참고문헌

본문내용

류(그림 3-1)
③ E. C.(Enzyme Commission) : 6종류로 분류
㉠ 산화환원효소(oxidoreductase) : 산화환원반응을 촉매
㉡ 전이효소(transferase) : 한 분자에서 다른 분자로 화학군의 전이를 촉매
㉢ 가수분해효소(hydrolase) : 화학 결합의 절단이 물의 첨가에 의해 일어나는 반응을 촉매
㉣ 분해효소(lyase) : H2O, CO2, NH3 같은 화학군이 제거되어 이중 결합을 형성하거나, 이중 결합에 첨가하는 반응을 촉매
㉤ 이성질화효소(isomerase) : 분자 내 재배열을 촉매
㉥ 연결효소(ligase) : 두 기질 분자 사이의 화학 결합을 촉매, ATP 가수분해에 의해 에너지 공급
예) 알코올탈수소효소(alcohol NAD+산화환원효소)(EC 1.1.1.1)
3. 효소의 구조
1) 아포효소(apoenzyme) : 단백질 부분만
2) 완전효소(holoenzyme) : 단백질 + 보조인자(cofactor), 조효소(coenzyme)
4. 효소활성 관련 인자
1) 조효소(coenzyme) : TPP, FAD, PLP 등(표 3-1)
2) 보조인자(cofactor) : Mg2+, Cu2+, Mn2+, Fe2+ 등(표 3-2)
5. 효소와 기질의 결합방식
1) 자물쇠-열쇠 모델(lock and key model)
① Emil Fischer(1890)
② 활성화 자리(active site) + 기질(substrate)
2) 유도적합 모델(induced fit model)
① Daniel Koshland
② 기질이 효소의 활성 부위로 접근하면 활성 부위의 구조가 변화, 효소 + 기질 복합체 형성
6. 효소의 작용
1) 활성화 에너지(activation energy) : 반응물에서 생성물로 전환될 때 필요한 최소 에너지 장벽
2) 반응속도 : 촉매(효소)는 활성화 에너지를 낮추거나 높여 반응 속도에 영향
7. 효소활성 영향인자
1) 온도
① 일정 온도 증가에 따라 반응 속도 증가, 변성 온도가 되면 반응 속도 감소
② 40℃ 정도까지는 증가, 55℃ 이상에서는 급격히 감소
③ 최적 온도(optimum temperature) : 각 효소의 최대 반응속도를 보이는 온도, 보통 35 ~ 45℃
2) pH
① pH에 따라 효소활성의 변화
② 최적 pH(optimum pH) : temperature) : 최대 반응속도를 보이는 pH
③ 펩신(pH = 2), 키모트립신(pH = 8)
3) 기질 농도
① 일정 조건(온도, pH)에서 효소의 양이 일정하면 기질 농도의 증가에 따라 포물선 형태의 증가
② 기질 농도가 낮을 때 : 기질 농도에 비례해서 증가
③ 기질 농도가 일정 농도 이상일 때 : 반응속도는 일정하게 유지
4) 효소 농도 : 기질 농도가 충분할 때 효소 농도를 증가시키면 반응속도는 증가
8. 효소의 동력학(Michaelis-Menten 동역학)
1) 반응속도
① 생화학적 반응의 속도(velocity) : 시간당 일어나는 반응물질 또는 생성물질의 농도의 변화
A(기질) → P(생성물) v0 = -Δ[A]/Δt = Δ[P]/Δt
[A] : 기질의 농도, [P] : 생성물의 농도, t : 시간
② 미카엘리스-멘텐 반응속도론(1913, Leoner Michaelis, Maud Menten)
⇒ 기질(S)과 효소(E)의 결합
k1 : ES를 형성하는 데 관여하는 반응속도상수
k2 : ES를 해리하는 데 관여하는 반응속도상수
k3 : 생성물 형성과 활성자리로부터의 방출에 관여하는 반응속도상수
2) 미카엘리스-멘텐식
3) 미카엘리스-멘텐 상수(Km)
① 기질에 대한 효소의 친화도
만약 [S] = Km → v0 = Vmax/2
⇒ Km : 작을수록 ES 복합체에 대한 효소의 친화도는 커진다.
② 회전수(turnover number, kcat) : 기질이 포화된 상태에서 최소 분자가 단위 시간당 기질 분자를 생성물로 바꾸는 수
kcat = Vmax/[Et] kcat : 회전수 [Et] : 전체 효소의 농도
4) 라인위버-버크 이중 역수 도시방정식(Lineweaver-Burk equation double
reciprocal plot) : 미카엘리스-멘텐식의 역수
v = Vmax[S]/([S] + Km)
1/v = (Km/Vmax)(1/[S]) + (1/Vmax)
9. 효소활성 저해
1) 저해제(inhibitor) : 효소의 반응을 저해하는 물질
2) 형태 : 비가역적 저해, 가역적 저해(경쟁적 저해, 비경쟁적 저해)
3) 비가역적 저해(irreversible inhibition) : 활성중심과 공유결합 형성, 반응이 진행되지 않음, 구리나 철을 함유하는 효소에 cyan 이온(CN-) 첨가
4) 가역적 저해 : 비공유성 결합
① 경쟁적 저해(competitive inhibition)
㉠ ES 복합체가 아니라 자유효소와 가역적으로 결합하여 효소 저해제 복합체를 형성
㉡ 기질과 저해제는 효소의 같은 부위와 서로 경쟁
㉢ 경쟁적 저해제는 기질과 구조가 유사
㉣ Km 증가, Vmax 불변
③ 비경쟁적 저해(noncompetitive inhibition)
㉠ 효소와 효소-기질 복합체 모두 결합
㉡ 저해제가 활성자리 이외의 효소의 다른 자리와 결합 : 효소 구조가 변형되어 생성물이 형성되지 않음
㉢ Km 불변, Vmax 감소
10. 효소활성의 조절
1) 되먹임 조절, 피드백 제어(feedback control) : 최종 생성물이 반응속도 결정효소의 활성을 제어하는 것
2) 알로스테릭 효소(allosteric enzyme)
① 기질과 결합하는 촉매 부위 + 효과인자가 결합하는 조절 부위
② 효과인자 : 기질에 대한 친화도 변경 또는
효소의 최대 촉매 활성 변경 또는 둘 다 변경
③ 음(negative) 효과인자 : 효소활성을 방해
④ 양(positive) 효과인자 : 효소활성을 촉진
⑤ 기질에 대한 반응속도 그래프는 S자형 곡선
참고문헌
이병룡 저, 생화학, 교보문고 2014
이주희, 이홍미 외 저, 생화학, 교문사 2013
김나현, 도성탁 외 저, 생화학(생명과학을 위한), 지구문화사 2012
박인국 저, 생화학 길라잡이, 라이프사이언스 2013

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