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유청단백질의 일부가 변성되어 casein과 응집
proteose-peptone, 비단백태 질소의 양은 증가
; 단백질 일부가 열에 의해 가수분해, 아미노산 파괴
- 안정성;
immunoglobulin < serum albumin < β-latcoglobulin < α-lactalbumin
- casein;
①dephosphorylation
②κ-casein
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을 수 있음.
지방구 피막 단백질도 유청단백질의 한 종류로서 cream의 세척이나 churing시 butter milk에서 지방구를 모아 지방구막을 분리하여 얻을 수 있음. 유청단백질(Whey Protein)이란?
유청단백질의 종류
유청단백질의 분리정제방법
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유청부분에 존재.
(8) 바이오틴
1) 화학적 구조와 물리적 성질
- 3개의 asymmetric 탄소를 가져 8개의 광학이성체가 가능하나 d-biotin만이 자연계에 존재.
- 우유, 과실, 채소 등에 유리 상태로, 동물조직, 열매, 효모에 결합상태인 biocytin
으로 존재.
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작용 촉진.
- HTST(72℃, 15초) 열처리시 불활성화
● 호냉성 세균 lipase
: 최적 생장온도(30℃), 냉장온도(7℃)에서 생장,
우유의 열처리에서도 불활성화되지 않음 → 제품의 풍미에 영향.
- Pseudomonas, Serratia, Acinetobacter, Achromobacter, Bacillus,
Aeromonas, A
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유청단백질 : cystine, cysteine, methionine 함량이 높음
살균유 10～20%, UHT유 40～80% 변성
(immunoglobulin>serum albumin>β-lactoglobulin>α-lactalbum)
단백질이 열변성되면 분자간 disulfide 결합이 형성되거나 변성된 유청단백질이 케이신 마이셀 표면에 침적
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