본문내용
3.실험목적
본 실험에서는 spectrophotometer를 이용하여 HRP(horseradish peroxidase)에 의한 기질의 변화를 측정하여, 효소 반응속도론의 기본이 되는 Michaelis–Menten 방정식을 이해한다.
효소 반응속도론(enzyme reaction kinetics)
단일 기질-효소 촉매반응의 속도식은 Michaelis-Menten 속도식을 기본으로 한다. 생물계에서는 다기질-다효소 반응과 같은 보다 복잡한 효소-기질간 상호작용이 일어날 수 있다. 효소는 기질과 결합할 수 있는 활성부위의 숫자가 일정하기 때문에 높은 기질농도에서는 활성부위 모두가 기질과 결합하여 효소가 포화되는 상태가 된다.
효소 반응속도론은 다음과 같이 효소(E)-기질(S)의 복합체[ES] 형성단계의 가역반응과 ES 복합체의 비가역 해리단계의 2단계의 반응체계로부터 구할 수 있다.
본 실험에서는 spectrophotometer를 이용하여 HRP(horseradish peroxidase)에 의한 기질의 변화를 측정하여, 효소 반응속도론의 기본이 되는 Michaelis–Menten 방정식을 이해한다.
효소 반응속도론(enzyme reaction kinetics)
단일 기질-효소 촉매반응의 속도식은 Michaelis-Menten 속도식을 기본으로 한다. 생물계에서는 다기질-다효소 반응과 같은 보다 복잡한 효소-기질간 상호작용이 일어날 수 있다. 효소는 기질과 결합할 수 있는 활성부위의 숫자가 일정하기 때문에 높은 기질농도에서는 활성부위 모두가 기질과 결합하여 효소가 포화되는 상태가 된다.
효소 반응속도론은 다음과 같이 효소(E)-기질(S)의 복합체[ES] 형성단계의 가역반응과 ES 복합체의 비가역 해리단계의 2단계의 반응체계로부터 구할 수 있다.
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