축산 부산물 이용학

목차

1.부산물의 용도

2.부산물 이용

3.Extracellular Matrix (ECM: 세포외 기작)

4.공통되는 성질

5.콜라겐의 생체재료로서의 특징

6.콜라겐 단백질의 화학구조

7.분자구조

8.Collagen 종류별 분리

본문내용

ide는 procollagen pepidase의 작용에 의해 N-말단과 C-말단이 절단되어 collagen 분자를 형성한다.
7) 생리조절하에서 collagen 분자들은 4D stagger 배열을 갖추어 collagentjadb를 형성
8) collagen 분자의 양 말단 (비나서)부분에 존재하는 lys와 hylys의 ξ-NH2기가 lysyl oxidase에 의해 aldehyde를 생성 (aldehyde-allysin, hydroxyallysin)
9) aldehyde와 ξ-NH2기가 결합하여 schiff 염을 형성하고, aldehyde와 aldehyde의 결합에 의해 allysin aldol이 생성
10) allysin aldol은 분자내 가교 결합에 관여하고 schiff 염은 분자간 가교결합에 관여하며 aldol과 schiff 염의 복잡한 작용으로 multichain crosslink가 형성.
※collagen 섬유의 구조 (Smith에 dmo 제안된 microfibril의 모델)
※Collagen 종류별 분리
§collagen 추출
-어린동물의 결합조직을 추출하는데 분자간 가교 결합이 형성되지 않은 단분자의 collagen을 추출 (1M 이하의 NaCl용액 Na2HPO4용액-중성염 이용)
-약산용액(pH4.5이하)을 이용하여 schiff 분자간 가교를 절단하여 polymeric collagen 추출
-분자간 가교에 의해 안정화된 불공성 collagen은 위의 용액에 의해 추출 불가
(1) 산가용성 collagen의 조제 - 송아지 피부 이용
-중성염 가용성 collagen은 극미량 추출되고, 산가용성 collagen은 5%가 추출됨
-산가용성 collagen의 열변성 온도는 37℃이고, 때문에 37℃이하에서 수행해야 하며, 미생물의 번식을 막기위해 10℃이하, 효소활성을 최대로 하기 위해 4℃이상에서 수행
피부세절 → 세척 → 진피층 채취 → 잘게절단 → 1M식염수에서 교반, 세정
→ 혈청단백질 제거 → 중성염 가용성 collagen
중성염불용성 collagen
↓
0.15M citrate buffer(pH3.6) 또는, 초산 용액에 넣고 교반하며 1∼2일 동안 추출
↓
추출액을 glass filter로 여과
↓
0.02M Na2HPO4 용액에 투석
↓
흰색의 침전물
↓
원심분리에 의해 회수
↓
물로 세척
↓
0.15M citrate buffer로 재용해
↓
0.2M Na2HPO4 용액으로 투석
↓
회수, 세척
↓
동결 보존
(2) 산물용성 collagen의 pepsin 처리에 의한 athero collagen 존재
- 용해성이 낮은 건·뼈의 collagen 은 사용하지 않음. 진피의 collagen을 이용
- 산가용성 collagen은 도체 후 남은 불용성 collagen을 이용하는 것이 바람직
불용성 collagen
↓
균질(Homegenize)
↓
pH3.0의 약산 용액 (HCl or acetic acid)에 분산
↓
전체 중향의 0.5∼1.0%의 pepsin 첨가
↓
20℃ 부근 교반 (1주일 소요)
↓
가용화
↓
0.02M Na2HPO4에 투석 또는 20% NaCl에 염석
↓
정제
(3) alkali 용해성 collagen 제조
10%∼20%
Na2HPO4
+
0.05∼0.3M amine
↓
1∼2주간 20℃에서 처리⇒ collagen 단편들이 떨어져 나옴
↓
산(HCl acetic acid)을 이용하여 pH5.0 부근으로 조정
↓
물로 세척하여 염 성분 제거
↓
약산 (pH3.0∼3.5)용액으로 용해
-이과정에서 녹지 않는 collagen은 불용성 collagen이다.
<태반에서의 collagen 추출>
태반
↓
세정
↓
세정
↓
D.W세정

키워드

축산 부산물,   분자구조,   콜라겐,   생체재료,   단백질