생화학 요점 정리
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소개글

생화학 요점 정리에 대한 보고서 자료입니다.

목차

제 1 장 세포와 생체막

제 2 장 물 및 산·염기의 화학

제 3 장 아미노산과 단백질의 화학

본문내용

zyme
- Albuminoid ; 물, 묽은 염류용액, 묽은 산 및 묽은 알칼리 용액에 녹지 않고
소화되지 않는다.
collagen, keratin, elastin
- Histone ; 물, 묽은 염류용액, 묽은 산에 녹으며, 열에 의하여 응고되지 않는
염기성 단백질, nucleohistone과 hemoglobin을 구성하는 globin등
- Protamine ; 물, 묽은 염류용액, 묽은 산에 녹으며, 열에 의하여 응고되지 않음
clupeine, salmime, scombrine
2. 복합단백질
- 단순단백질과 보조인자가 결합하고 있는 단백질
- 핵단백질(nucleoprotein) ; DNA와 단백질의 복합체인 deoxyribonucleoprotein
- 인단백질(phosphoprotein) ; 단백질에 인산이 ester형태로 함유
- 리포단백질(lipoprotein ); lipid와 단백질의 복합체
- 금속단백질(metalloprotein) ; 금속이 직접 단백질과 결합한 것
(hemo단백질을 함유한 것도 있음)
- 색소단백질(chromoprotein) ; 보조인자로 색소가 결합되어 있는 단백질
hemo를 함유하는 myoglobin(근육),
hemoglobin(적혈구)등
- 당단백질(glycoprotein) ; 당이나 그 유도체 함유, 점진물mucin의 주성분
(3) 유도단백질
- 천연단백질을 물리적,화학적으로 처리하여 얻어진 단백질
- Gelatin, Metaprotein, Peptone, 응고 단백질등
3-3-2. 단백질의 구조
1. 1차구조
- Polypeptide의 아미노산 배열순서와 disulfide결합 등의 공유결합 위치를 나타낸 구조
- 단백질의 1차구조는 단백질의 정확한 분자량을 결정하고 2, 3, 4차 구조를 고찰하여
분자구조와 그것의 활성발현기구의 관계를 추정하는데 필요하다.
- 단백질의 1차구조를 결정할 때 단백질의 분자량을 파악하고, 구성 아미노산의 종류와
함유량을 조사한다.
2. 2차구조
1) α-나선구조
- 천연의 단백질에서는 1회전에 3.6아미노산 잔기가 들어가는 매우 안정한
우권(右卷)나선형만을 가짐
- 친수성 아미노산 잔기의 R-기는 바깥쪽을 향하고 소수성의 R-기는 안쪽을 향함
2) β-구조
- 병풍구조
- 같은 방향으로 향하고 있는 평행형과 반대방향으로 향하고 있는 역평행형
- 견사 fibroin, 면역 globulin등
3) 3중 나선구조
- 힘줄,인대 및 피부에 함유되어 있는 collagen
3. 3차구조
- 하나의 polypeptide사슬은 각 영역의 1차구조에 따라 α-나선구조 또는 β-구조
그리고 무질서한 구조를 형성하고 이것이 서로 조합되어 구조적, 기능적으로 갖추어진
입체형태
- 일정한 아미노산배열을 가진 polypeptide사슬이 3차원적 공간에서 어떤 입체형태를
가지는가를 나타낸 것
- 구상단백질의 경우 ; 몇 개의 구조단위로 나누어져 있음
- 수소결합, 정전결합(이온결합), disulfide(-S-S-)결합, 소수성기 상호작용등으로
안정화
4. 4차구조
- 여러개의 polypeptide사슬이 소수결합, 정전결합, 수소결합등의 비공유결합으로
회합하여 특정의 공간배치를 가지는 구조
- 4차구조를 가짐으로써 한정된 유전정보로 거대한 구조단백질을 만들 수 있으며,
protomer의 상호작용으로 생물활성을 조절할 수 있음
- Hemoglobin ; 2개의 α-protomer와 β-protomer로 된 불균일 4차구조 가지며
α2β2 로 표시되는 oligomer단백질임
5. 5차구조
- multiprotein system ; 연구중
3-3-3. 단백질의 화학적 성질
1. 용해도solubility
-단백질의 종류에 따라 물, 묽은 산, 염용액, 유기용매에 대한 용해도가 다르다.
2. 단백질의 등전점
- 단백질도 양성전해질
- 단백질 분자를 구성하는 아미노산 잔기가 어떤 것이라도 분자 전체의 전하를 0으로
하는 수용액의 pH값으로 표시되는 등전점pI을 가짐
- 등전점에서 단백질은 물에 대한 용해도가 최소가 됨
- 염석salting out ; 단백질분자는 그 전하가 중화되는 동시에 단백질 colloid 입자를
응집, 침전시킴
3. 단백질의 변성
- 물리적요인(가열,동결,고압,자외선,X-선,교반,흡착,희석등)이나 화학적요인(극단적인
산성,알카리성,유기용매,중금속염,요소,염산-구아니딘등의 변성제나 계면활성제)에
의해 1차구조는 변하지 않고 고차구조가 파괴되어 단백질분자가 대부분 생리적
조건에서 유지하고 있는 고유의 구조상태의 물성이 변화한 상태로 되는 것
- 아미노산 잔기 자신의 분자내 반응으로 산성기 또는 염기성기가 감소하고,
polypeptide사슬은 무질서한 상태(random coil)로 됨
4. 아미노산과 단백질의 분석
1) Ninhydrin반응
- 아미노산과 ninhydrin을 가열 반응시키면 아미노산의 산화분해가 일어남
- 아미노산에서의 발색은 보통 자색이나 histidine, glycine에서는 적회색,
phenylalanine, tryrosine, aspartate는 청색, proline은 황색으로 발색
2) Kjeldahl법 - 현재 사용하지 않음
3) Biure법
- 알칼리성 수용액 중에서 2가의 구리이온과 biuret은 착화합물을 만들어 적자색 띰
- 단백질 이외의 물질에서 일어나는 경우가 드물기 때문에 시료중의 단백질량의
정량을 할 수 있음
- 비색정량법: 발색한 용액의 흡광도를 파장 540-560nm에서 측정하고 표준물질과
비교하면 시료중의 단백질을 정량할 수 있음
4) Phenol시약법
- Folin의 시약의 단백질 정량에 자주 이용
- 주로 몰리브덴산나트륨, 텅스텐산나트륨과 인산으로 만들며 환원제와 반응하여
복잡한 착체인 인몰리브덴산 블루를 형성하여 청색을 나타냄
- Folin의 방법을 biuret법과 조합시켜 감도를 향상시킨 Lowry법도 많이 이용
5) 자외선 흡수spectrum을 이용하는 방법
- 방향족 아미노산인 tryptophan, tyrosine, phenylalanine은 280nm부근 파장의
자외선을 흡수함 → 280nm부근에서 흡광도를 측정하면 단백질 농도 산출

키워드

생화학,   화학,   생물,   단백질,   세포막,   세포질
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  • 등록일2010.06.08
  • 저작시기2003.11
  • 파일형식한글(hwp)
  • 자료번호#617614
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