본문내용
α를 포함하여, 각 Gα사이에 잘 보존되어져 있다. 콜레라 독소에 의한 Gsα 분자의 수에는, ARF(ADP-ribosylation factor)라고 불리우는 막결합성의 다른 GTP결합단백질이 관여하며, Gα 상의 아미노산배열이외의 요인이 기질특이성을 결정하고 있는 것이라고 추정된다.
또, 콜레라 독소에 의한 따라 Gα분자가 가진 GTPase활성이 약해지고 혹은 βγ subunit에 대한 친화성이 저하하는 등 기능변화가 나타난다. 따라서 이들 기능에는 콜레라 독소에 의한 부위를 포함한 영역이 관여하고 있을 가능성이 있다. 한편, 백일해독소 IAP는 Giα,Goα,Gtα의 3종의 Gα분자를 하지만, Gtα에 대하여 C말단에서 4번째의 Cys는, Giα,Goα로서 어느 것이던 보존되어져 있지만, Gsα, 효모의 GP1α, GP2α에는 각각 Tyr, Ile,Ser으로 변화하였으며, 이때문에 이들 단백질은 어느것이던 IAP에 의한 제한을 받지 않는다. IAP에 의한 Gα분자와 수용체분자와의 공역을 저해하며, 따라서 Gα분자의 C 말단영역이 수용체과의 상호작용에 관여할 것이다. 이상과 같은 Gα분자의 일차구조상의 특징을 정리하여 나타내었다.
효모에 있어서는 G단백질 상동 유전자가 존재하여, 또 그 구조가 잘 보존되어져 있기 때문에, G단백질은 아미노 또는 진핵세포에 분포할 것이다.
이번에 필자가 단리했던 GPA1 및 GPA2유전자에 의해 code되는 단백질은 포유동물의 Gα분자와 대단히유사한 구조를 가지고 있으며, 따라서 효모에 있어서도 Gβ, Gγ에 상당하는 단백질이 존재하며, 이들이 복합체로서 기능하는 것을 충분히 생각할 수 있다. 이들의 상동유전자 동정은 지금부터의 흥미로운 과제이다. 한편 GPA1유전자산물의 효모에 있어서 기능에 대해서는,DYNAX연구소의 송본들의 공동연구에서, 접합인자수용체를 통한 정보전잘에 관여하는 것이 밝혀졌다. GPIα와 공역하고, 효모의 증식정지 정보를 발생시키는 증폭체가 어떤 것인가를 동정하는 것으로 지금까지 포유동물에서 알려지지 않았던, 새로운 정보전달계의 model로서 발전 할 가능성이 있다.
* 결론
지금까지 논해왔던 G단백질은, 효모에서 포유동물까지 진화상 확실하게 보존된 구조를 가지고 또 다양한 분자종으로 이루어져 있는 것이 밝혀졌다. 포유동물세포에 대해서는 앞으로 더욱 새로운 G단백질의 동정이 다양한 정보전달계의 해석과 유전자 cloning의 양면에서 진행될 것이라고 생각한다. 한편 효모계에 있어서는 필자가 단리했던 G단백질 상동 유전자를 이용한 유전학적 approach에 의해, G단백질의 기능해명에 더욱 새로운 전개가 예상된다. 이들 분야에서 가까운 장래 큰 진전이 있을것이라고 기대된다.
1차 신호전달자(에피네프린 등의 신호 물질)는 G단백질 결합 수용체를 활성화시키며, 활성화된 G단백질 결합 수용체는 특정한 G단백질을 활성화시킨다. 활성화된 G단백질은 아네닐산고리화효소를 활성화시켜서 ATP를 cAMP로 바꾸어준다. cAMP는 다시 다른 단백질, 주로 단백질인산화효소A를 활성화시킨다.
또, 콜레라 독소에 의한 따라 Gα분자가 가진 GTPase활성이 약해지고 혹은 βγ subunit에 대한 친화성이 저하하는 등 기능변화가 나타난다. 따라서 이들 기능에는 콜레라 독소에 의한 부위를 포함한 영역이 관여하고 있을 가능성이 있다. 한편, 백일해독소 IAP는 Giα,Goα,Gtα의 3종의 Gα분자를 하지만, Gtα에 대하여 C말단에서 4번째의 Cys는, Giα,Goα로서 어느 것이던 보존되어져 있지만, Gsα, 효모의 GP1α, GP2α에는 각각 Tyr, Ile,Ser으로 변화하였으며, 이때문에 이들 단백질은 어느것이던 IAP에 의한 제한을 받지 않는다. IAP에 의한 Gα분자와 수용체분자와의 공역을 저해하며, 따라서 Gα분자의 C 말단영역이 수용체과의 상호작용에 관여할 것이다. 이상과 같은 Gα분자의 일차구조상의 특징을 정리하여 나타내었다.
효모에 있어서는 G단백질 상동 유전자가 존재하여, 또 그 구조가 잘 보존되어져 있기 때문에, G단백질은 아미노 또는 진핵세포에 분포할 것이다.
이번에 필자가 단리했던 GPA1 및 GPA2유전자에 의해 code되는 단백질은 포유동물의 Gα분자와 대단히유사한 구조를 가지고 있으며, 따라서 효모에 있어서도 Gβ, Gγ에 상당하는 단백질이 존재하며, 이들이 복합체로서 기능하는 것을 충분히 생각할 수 있다. 이들의 상동유전자 동정은 지금부터의 흥미로운 과제이다. 한편 GPA1유전자산물의 효모에 있어서 기능에 대해서는,DYNAX연구소의 송본들의 공동연구에서, 접합인자수용체를 통한 정보전잘에 관여하는 것이 밝혀졌다. GPIα와 공역하고, 효모의 증식정지 정보를 발생시키는 증폭체가 어떤 것인가를 동정하는 것으로 지금까지 포유동물에서 알려지지 않았던, 새로운 정보전달계의 model로서 발전 할 가능성이 있다.
* 결론
지금까지 논해왔던 G단백질은, 효모에서 포유동물까지 진화상 확실하게 보존된 구조를 가지고 또 다양한 분자종으로 이루어져 있는 것이 밝혀졌다. 포유동물세포에 대해서는 앞으로 더욱 새로운 G단백질의 동정이 다양한 정보전달계의 해석과 유전자 cloning의 양면에서 진행될 것이라고 생각한다. 한편 효모계에 있어서는 필자가 단리했던 G단백질 상동 유전자를 이용한 유전학적 approach에 의해, G단백질의 기능해명에 더욱 새로운 전개가 예상된다. 이들 분야에서 가까운 장래 큰 진전이 있을것이라고 기대된다.
1차 신호전달자(에피네프린 등의 신호 물질)는 G단백질 결합 수용체를 활성화시키며, 활성화된 G단백질 결합 수용체는 특정한 G단백질을 활성화시킨다. 활성화된 G단백질은 아네닐산고리화효소를 활성화시켜서 ATP를 cAMP로 바꾸어준다. cAMP는 다시 다른 단백질, 주로 단백질인산화효소A를 활성화시킨다.
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