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아미노산 겔 유화법, 유기변성점토광물유성 겔 유화법 등이 새로이 개발되어 폭넓은 영역의 니즈에 대응한다.
유성성분
유동파라핀
30.0%
마이크로크리스탈린 왁스
2.0%
수상(1)
바세린
5.0%
L-클루타민산 나트륨
1.6%
L-세린
0.45%
유화제
이온교환
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이온결합법
a. DEAE-cellulose, CM-cellulose 이온 교환체나 이온교환 sephadex 또는 이온교환 수지에 효소를 이온 결합시켜서 고체 촉매화 하는 방법
(3) 물리적 흡착법
- 활성탄, 산성백토, daolinite 등에 효소단백 자체를 가교하여 고체 촉매화 하는 방법
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아미노산 대사이상
알캅톤뇨증, 페닐케톤뇨증, 기타 아미노산 대사이상
4) 핵산대사의 이상
푸린대사이상, 오르트산뇨증
5) 적혈구의 대사이상과 용혈성 빈혈
3. 수정과 효소
1) 정자와 난자 효소의 기능
정자의 에너지획득을 위한 효소, 정자
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아미노산으로 바뀌는데, 이때 필요한 것이 단백질 분해효소인 프로타아제다. 새우젓은 발효되는 동안에 대단히 많은 양의 프로타아제가 생성되어 소화제 구실을 한다. 사람들이 지방을 먹으면 췌장에서 나오는 리파아제라는 지방 분해효소
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. 이 필터는 액체폐기물에 함유된 부유고체의 제거성능은 우수하나 원격교체가 곤란한 것이 단점입니다. 1. 방사성이란?
2. 방사성 폐수생성원인
3. 방사성 폐수 처리 방안
4. 병원 방사성 폐수 관리
5. 레포트 후기
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분리 및 정제란
2. 단백질 분리 및 정제 방법 종류
1) 염석(Salting out)
2) 크로마토그래피(Chromatography)
-이온 교환 크로마토그래피(Ion-exchange chromatography)
-겔 여과 크로마토그래피(Gel filtration chromatography)
-친화 크로마토그래피(Affinity chromatograph
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ion exchange나 hydrophobic interaction 또는 affinity chromatography들을 이용하여 빠르고 간편한 혼성단백질의 분리가 가능하게 한다. 이온 교환 크로마토그래피(Ion exchange chromatography),
소수성 크로마토그래피(Hydrophobic interaction chromatography),
친화성
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of Biochemistry 3rd １．Chromatography의 어원
２．Chromatography의 역사
３．Chromatography란？
４．Chromatography의 분리원리
５．Chromatography
６．Chromatography의 분류
Ⅰ．TLC(Thin-Layer Chromatography)
Ⅱ. HPLC
Ⅲ . GC
7. Reference
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분리해본다.
이론적 배경 (서론):
①광합성
②엽록체
③엽록소
④ 다른 광합성 색소들
⑤크로마토그래피
⑥분광광도계
⑦ 전개율(Rf)
실험방법
실험재료
실험방법
광합성과 크로마토 그래피 결과레포트
목적
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이온 작용기를 포함한 양이온 교환수지를 의 미하고, R-H는 H+과 결합한 양이온 교환수지를 의미한다. 고정상이 전기적으로 평행상태에 있어야지 동일한 개수의 전하의 교환이 가능하다. 이를 위해 증류수를 넣어서 이온교환 수지 내의 pH를 중
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