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소개글

[미생물][미생물활용]미생물의 종류, 미생물의 대사, 미생물의 독소와 중독증, 미생물과 오염미생물, 미생물과 간장, 미생물과 예방의학, 미생물의 연구 사례, 미생물의 활용 사례, 미생물의 활용 방안 분석에 대한 보고서 자료입니다.

목차

Ⅰ. 서론

Ⅱ. 미생물의 종류
1. 호기성균 : Azotobacter, Beijerrinckia, Derxia, Azopirillum
2. 통성혐기성균 : Klebsiella pneunomiae, Bacillus polymyxa
3. 절대혐기성균 : Clostridium pasteurianum, Desulfovibrio
4. 광합성세균 : Chromatium, Rhodosprillum, Chllorbium
1) Rhodospirillaceae
2) Chromatiaceae
3) Chlorobiceae - Chlorobium limicola, Chloropseudomonas
5. 기타의 질소고정세균

Ⅲ. 미생물의 대사

Ⅳ. 미생물의 독소와 중독증
1. Bacillus anthracis Toxin
2. Bordetella pertussis Toxin
3. Clostridium botulinum Toxin
4. Clostridium perfringens(Clostridium welchii) Toxin

Ⅴ. 미생물과 오염미생물
1. flipper
1) 원인
2) 특징
2. springer
1) 원인
2) 특징
3. swell(blower)
1) 원인
2) 특징
4. buckled can
1) 원인
2) 특징
5. panelled can
1) 원인
2) 특징

Ⅵ. 미생물과 간장

Ⅶ. 미생물과 예방의학

Ⅷ. 미생물의 연구 사례

Ⅸ. 미생물의 활용 사례
1. 미생물 종자처리제
1) 세계 채소 종자 시장
2) 국내 시장
2. 미생물 살충제
1) 세계 생물 농약 시장
2) 국내 생물 농약(Bt) 시장

Ⅹ. 미생물의 활용 방안

Ⅺ. 결론

참고문헌

본문내용

. 따라서 유전자 및 발효공정 수준에서 내포체 형성을 억제하는 방향으로 유도하여 왔으나, 재접힘 과정이 단순하고 효율이 높은 단백질의 경우는 오히려 내포체 생성을 유도하기도 한다. 이러한 내포체는 대장균의 세포질에 단백질이 과발현되는 경우 종종 형성되는데, 내포체 형태로 단백질을 발현시키는 것은 효율적인 정제를 가능하게 하는 것 이외에도, 단백질 분해효소의 공격을 받지 않는 등의 장점을 가지고 있지만 앞서 기술한 바와 같이 시간과 노동력을 많이 요구하는 복잡한 재 접힘 및 활성 회복과정을 요구하기도 한다.
일반적으로 모든 단백질에 적용되는 것은 아니지만, 발효공정의 조절을 통하여 세포내에서 발현된 목적단백질의 가용성을 증가시킴으로써 궁극적으로 제품단백질의 생산성을 높이는 방법이 자주 사용되고 있다. 발효공정에서 배양온도를 낮추어 대장균 세포내에서 목적 단백질의 번역속도를 접힘 속도 이하로 유지하여 분자 간 상호응집성이 강한 단백질의 경우 접힘중간체의 축적을 방지하여 내포체의 형성을 억제하는 방법은 매우 효과적이고도 경제적인 방법이다. 배지에 여러 가지 성분을 첨가함으로써 내포체의 형성을 억제하기 위한 사례도 보고 되고 있는데, 라피노스, NaCl, 에탄올, 요오드 및 glycine betaine 등을 첨가하여 내포체 형성을 줄이고 제품 단백질의 생산성을 증가시킨 경우가 있다. 그러나 이러한 발효공정을 이용한 내포체 생성억제는 속도론적인 제한을 가지는 단백질 즉, 이황화결합이나 단백질의 subunit 간의 구조형성 등이 필요한 경우에는 적용하기 힘든 단점도 가지고 있다.
대장균에서 발현된 목적 단백질을 대장균의 periplasm으로 분비시키면 정제가 보다 단순해지고 단백질 분해효소에 의한 분해가 세포질에 비해서 낮아지며, 세포질에 비해 상대적으로 산화적인 환경 때문에 단백질의 이황화결합도 어느 정도 가능한 측면을 고려할 수 있으나, 분비신호가 여러 단백질에 잘 적용되는 것도 아니고 분비된 단백질이 분자 간 응집으로 인해 내포체를 형성할 여지가 있는 문제점도 가지고 있다.
Chaperone은 단백질의 불필요한 분자 간 또는 분자 내 상호작용을 방지하여 원하는 3차 구조를 가질 수 있도록 도와주는 역할을 하는 보조단백질이다. 대장균에는 GroEL, GroES, DnaK 등이 있으며 이들은 주로 세포질에 존재한다. Foldase는 단백질의 접힘 단계에서 율속 단계로 알려져 있는 이황화 결합 또는 이성화 단계를 보다 용이하게 하는 접힘 촉진 효소라고 할 수 있다. 재조합 대장균에서 GroEL 및 GroES 등의 단백질 접힘 보조단백질을 외래 단백질과 동시에 발현시킴으로써 Aspergillus nidulans 유래의 ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase(Rubisco) 같은 외래단백질을 높은 수율로 생산한 사례가 있다. 또한 단백질의 이황화결합에 관여하는 단백질인 DsbA(B)와 이황화결합의 이성화를 수행하는 DsbC(D)의 동시에 발현함으로써 내포체 형성을 감소시키고 외래단백질 수율을 높인 경우도 사례도 있다. 또한 대장균 세포질을 보다 산화적 환경으로 변화시킴으로써 단백질의 이황화 결합이 일어나기 좋은 환경으로 유도하고, 이와 동시에 이황화 결합의 이성화를 촉진하는 DsbC를 과발현시킴으로써 종래에는 발현하기 어렵게 여겨졌던 human tissue plasminogen activator(tPA) 등과 같은 여러 개의 이황화 결합이 존재하는 단백질도 대장균에서 발현할 수 있게 되었다.
그러나 이러한 chaperone이나 foldase의 동시발현은 제품 단백질을 생산한 세포에 큰 대사적 부담(metabolic burden) 으로 작용할 수 있으므로 이들의 발현수준을 유전자 및 발효공정 수준에서 최적화 한 후, 기존에 개발된 고농도 배양공정에 적용하는 것이 타당하다고 하겠다.
. 결론
미생물은 새로운 기능의 생물소재를 제공해 줄 수 있는 가능성이 무한하며 육상 환경에서 서식하는 생물 연구의 한계를 넘어서서 생명공학기술의 새로운 돌파구를 마련해 줄 수 있는 중요한 자원이다. 그러나 아직까지 전체 미생물 중 극히 일부분만이 연구된 실정이며 유전체 연구에서도 크게 주목받지 못하고 있다. 따라서 앞으로 미생물을 이용하기 위해서는 이들의 생물다양성을 확보하고 유전자원을 분리하며 이용가능 한 방법을 찾는 기술의 개발이 절대적으로 필요하다. 특히 연안, 연근해, 퇴적물, 해양생물체, 염전 등 기존의 다양한 해양환경뿐 아니라 심해, 열수구, 남극이나 북극과 같은 극한환경에 서식하는 미생물이 분리되고 현지 외 보존이 되어야 하며 유전체 연구도 활성화되어야 할 것이다. 또한 미생물유전자은행을 통한 미생물자원의 정보화로 국내 연구진에 의한 미생물의 활용을 효율적으로 하여야 한다.
미생물다양성의 이용은 본질적으로 육상미생물의 이용과 비교할 때 그 목적에 있어서 큰 차이는 없다. 그러나 다른 환경에서 서식하면서 다른 기능을 갖게 된 미생물을 대상으로 수행되므로 미생물을 대상으로 한 생명공학기술을 그대로 적용하는 접근 방법과는 다른 방법이 필요하다. 보다 효율적인 이용을 위해서는 고염, 고온 또는 저온, 고압, 빈번한 환경변화와 같은 특수한 환경에 적응할 수 있었던 미생물에 대한 유전정보와 생명현상에 대한 기초연구가 선행되어야 한다. 미생물 다양성의 산업적 이용기술은 이러한 기반기술의 축적 및 관련기술의 개발을 통하여 환경 폐기물 제거, 에너지 생산, 의약, 산업 공정, 농업 및 다양한 생명공학산업에 이용 가능한 미생물 자원의 확보하고 유용유전자원을 발굴함으로써 환경 정화, 국민 복지와 의료, 산업 및 농업 등의 분야에 기여할 것이다.
참고문헌
노완섭·김영지·박찬성, NEW 식품미생물학, 지구문화사, 2009
버나드 딕슨, 이재열·김사열 역, 미생물의 힘, 사이언스북스, 2002
생명공학 기초에서 응용까지, 지코사이언스
이효원 역, 질소고정, 서울 : 한국방송통신대학교출판부, 2001
해양수산부, 해양생명공학산업 발전전략 기획연구, BSPM00076, 2000
Lansing M 외 5인, 김경민 외 6인 역, 미생물학, 라이프 사이언스, 2003
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  • 등록일2010.10.23
  • 저작시기2021.3
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