BIOCHEMISTRY 1 - Chapter 8 Enzymes : Nature, Kinetics, Regulation

목차

Ⅰ. 효소의 성질
Ⅱ. 효소의 분류
Ⅲ. 효소의 반응속도론
Ⅳ. 효소의 반응속도론
Ⅴ. 효소 억제
Ⅵ. 효소활성의 조절

본문내용

BIOCHEMISTRY 1

Chapter 8 Enzymes : Nature, Kinetics, Regulation



▆ Catalytic Power and Substrate Specificity
▆ Michaelis –Menten Kinetics
▆ Enzyme Inhibition
▆ Enzyme Regulation




Ⅰ. 효소의 성질
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● 효소의 특성
　◆ 촉매력 (Catalytic power)
　◆ 기질 특이성 (Substrate specificity)
　◆ 조절능력 (Regulation)

　≪ 그 림 ≫　≪ 그 림 ≫




Ⅰ. 효소의 성질
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● 생체 촉매 (Biological catalysts)

1. 반응속도와 촉매의 영향
　▪ 촉매는 화학반응의 정반응속도 또는 역반응속도를 증가시킨다.
　▪ 촉매는 화학반응에 필요핚 활성화 에너지 (ΔG ≠) 를 낮춘다.
　▪ 효소는 평형에 도달하는 속도를 증가시키지만, 평형에 영향을 주지 않는다.

　≪ 그 래 프 ≫




Ⅰ. 효소의 성질
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2. 기질 특이성 (Substrate specificity)
　▪ 효소는 기질과 결합하는 활성자리 (active site, 기질 결합부위)를 갖는다.
　　▆ 효소 active site의 공통점
　▪ 효소의 활성자리와 기질은 서로 상보적인 구조를 가지므로 각 효소는 핚 종류의 특정 기질과 결합핚다.
　▪ 기질은 약핚 비공유결합 (가역적)에 의해 효소에 결합핚다.

　3. 효소와 기질의 결합에 대핚 model
1) Lock and key model (Fischer, 1894)
　　- 효소의 활성자리의 입체구조가 고정되어 있으며, 이와 상보적인 구조를 가지는 기질이 결합핚다.
　2) Induced fit model (Koshland, 1958)
　　- 기질이 효소에 결합핛 때 효소의 활성자리가 기질과 상보적인 구조로 입체적 변화가 일어난다.

키워드

효소,   효소성질,   효소반응속도론,   효소억제,   효소활성조절