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유단백질
(1) 열처리와 유단백질
1) 열에 의한 단백질의 변성
- 낮은 온도(저온살균); 단백질의 구조상에 변화
고온; 단백질이 가수분해, 구성성분의 화학적 변화
● 단백질의 구조상의 변화
1단계: 단백질의 분자 내부구조가 흩어짐, 회복가능
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철친화성
Ceruleoplasmin : 동을 고정
3. 유단백질의 특성
⑴ 가열에 의한 변화
① 140℃에서 20분간 가열하면 casein micelle이 안정성을 잃어 gel 형성
casein은 매우 불규칙하고 성긴 3차구조로 열에 안정
② 유청단백질의 경우 특정한 3차구조로 80℃에
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e, α-fructofuranose가 15:3:2의 혼합상태
○ 이성화 분자식은 동일하나 구조가 다른 이성체로 변화시키는 것
방법
① 유당을 포화 석회수용액과 같은 알칼리 처리(낮은 이성화율)
② 유당을 arylamine과 가열 조합하여 N-aryllactosylamine을 합성 후 피리
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유단백질의 분해로 생성된 유리아미노산은 치즈의 맛을 내는 주요한 정미성분으로 알려져 있다. 휘발성 산에 속하는 초산, 프로피온산, 낙산, 카프른산, 카프릴산 및 카프린산 등도 풍미 성분으로서 중요하다. 이들을 숙성 기간에 따라 보면
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유단백질과 함께 물의 나머지 4번째 상공기를 많이 포함한 아이스크림은 솜털 같은 느낌이 나며 풍미는 좀더 부드럽다. 유지방이 덜 들어가면 얼음결정이 커지고 질감은 거칠어지며 거친 풍미를 의미한다. 유화제와 안정제는 저급지방의 특
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