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분자량으로 예상 할 수 있다. 50-1에는 염색된 단백질이 없는 것으로 보아 실험 중 실수가 생긴 것 같다.
Discussion
- 단백질 사이즈가 크면 Running Gel의 %를 낮춰줌. AP가 160~180kDa으로 큰편이라 8%정도를 사용. 단백질의 크기에 따라 Running Gel의 %를
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I. 제목
SDS-PAGE를 통한 단백질 분석
II. 요약
SDS-PAGE에 사용될 polyacrylamide gel을 제조한다. 이후 SDS-PAGE를 진행하고, coomassie blue staining 을 통해 단백질을 검출한다.
III. Introduction
1. SDS의 역할 및 SDS-PAGE 원리
SDS(Sodium Dodecyl Sulfate)는 계면활성
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tp://kin.naver.com/browse/db_detail.php?d1id=11&dir_id=110205&docid=395773
http://www.elpis-biotech.co.kr/html-sub/protocols/Staining.htm#Coomassie%20R250%20염색 1.title
2.Object
3.Material & Method
4.Further study
-lysis buffer
-SDS-PAGE sample buffer
5.pre-report
-Coomassie
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일정하나 ksqorwlf의 양이 1 mg / ml 정도가 되어야 하므로 sensitivity가 낮다는 단점이 있다.
- Bradford method (Coomassie brilliant blue G-250)
Bradford method는 Biuret method, Lowry method의 단점을 보완한 단백질 정량법이다. Coomassie brilliant blue dye가 단백질의 Trp,
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Coomassie Brilliant Blue G-250 (CBBG) 가 arg, trp, tyr, his, phr 에 결합시 흡광도의 변화를 측정한다
- dye는 6개의 phenyl groups 과 2개의 sulfonic acid groups을 통해서 단백질과 결합한다. hydrophobic (Tryptophan, Tyrosine, Histidine and phenylalanine) 과 electrostatic (arginine, Lysi
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rd assay는 arginine, tryptophan, tyrosine, histidine, phenylalanine과 같은 아미노산을 가지고 있는 단백질들의 경우에 Coomassie Brilliant Blue G-250 염료와 결합하여 595nm에서 파란색을 띠며 최대 흡광도를 나타내는 것을 이용하는 것이기 때문에 시료단백질 α-syn
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