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electrophoresis\" 1. 실습 제목
2. 실습 목표
3. 실습 이론
1). Buffer
2). 세포의 파괴와 분획
3). 단백질의 가용화 법(막단밸질의 가용화 방법)
4). 단밸질 정량법(Bradford 법)
5). Polyacrylamide gel
(SDS-polyacrylamide gel electrophoresis;SDS-PAGE)
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Electrophoresis
고분리능을 가지는 전기영동법으로 단백질을 정제할 수 있는 수단으로 이용가능하다.
등전점 electrophoresis
등전점 electrophoresis는 등전점의 차에 의하여 분리한다. 대부분의 가용성 단백질에 유효하고, 비변성조건 하에서 mg order로
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2. 이론
1) 아미노산(Amino acid)
- 아미노산의 구조
- 아미노산의 분류
2) 단백질(protein)
3) 단백질의 분류
4) 단백질의 합성
5) 단백질의 분류
6) 단백질의 분리 방법
7) 크로마토그래피
8) 전기영동
9) 실험방법
10) Data & results
11) Reference
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log.naver.com/cjsdmltjr.do?Redirect=Log&logNo=4419826
http://my.netian.com/~rkdtndus/protein.htm
http://myhome.hanafos.com/~s9euno/ch3-2.htm
http://dasan.sejong.ac.kr/~yjlee/p-agarose%20gel.htm 1.실험제목
2.실험목적
3.실험원리:
1) 단백질의 구조
2) 단백질 전기영동
4. 시약조사
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실험목적
전기영동(electrophoresis)을 통해서
단백질이나 핵산 등의 하전을 띄는
고분자물질의 순도나 성질의 분석 및 분리가능.
우리는 SDA-PAGE 전기영동법을 통해서
단백질의 전기영동에 관해서 살펴보고자 한다.
전기영동 (Electr
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전기영동 결과 α-synuclein의 이동거리가 LDH의 이동거리보다 짧아 α-synuclein이 LDH보다 큰 단백질이라는 것을 알 수 있다. 그리고 그 구체적인 크기값은 protein ladder를 이용한 그래프에서 구할 수 있는데 이동거리와 크기에 대한 그래프를 표준 마
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ygote인지, homozygote인지를 구별 할 수 있었다.
실험이 성공적으로 이루어져 깔끔한 상태의 결과를 확인할 수 있었고, 어떤 것이 자식 오염주인지 전기영동 결과를 통해 알 수 있었다. 한 개의 종자(4번)만이 대립되는 두 allele을 갖지 못하여, 1개
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갔을 경우 효소에 의해 다시 잘려, agarose gel로 전기영동 하였을 때 vector와 insert, 이렇게 2 band로 나오는 것을 이용한 것이다.
DNA
10㎕
10×H buffer
2㎕
NdeⅠ
1㎕
XhoⅠ
1㎕
DDW
6㎕
total
20㎕
다시 PCR로 확인해 보았다.
premix에 다음과 같이 넣고 PCR을 했
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protein // Broad Institute // broadinstitute.org/annotation/genome/fusarium_group (FGSG_00385 search)
-5) cholongedna // 2007년 11월 28일 // EtOH ppt 및 PCI/CI extraction 하는 이유 좀 알려주세요 // naver // kin.naver.com/
George M. Malacinski // 2006년 1월 30일 // Essentials of Molecular Biology fou
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