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크로마토그래피 상에서 각 단백질의 상대적 이동은 정지상과의 결합 능력에 달려 있다. 흔히 사용하는 3가지 크로마토그래피는 겔 여과 크로마토그래피(gel-filtration chromatography), 이온 교환 크로마토그래피(ion-exchange chromatography)와 친화 크로마
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크로마토그래피(gel-filtration chromatography)
① 크기와 모양에 따라 분리
② 분자량이 작을수록 이동속도는 느림
2) 이온-교환 크로마토그래피(ion-exchange chromatography)
① 전하에 따라 분리
② 음이온 또는 양이온 교환수지 이용
3) 친화성 크로마토그
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gel을 통과하는 시간이 길어져서 가 크게 나오게 된다. 가 크게 나오면 그것에 비례하여 의 값도 크게 나오게 된다. 그러므로 값이 크면 molecular weight이 작다는 것을 알 수 있다.
2) gel filtration chromatography에서 분자량을 결정할 수 있다면 어떻게
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크로마토그래피(Size exclusion chromatography)
: 다공성 비이온성 겔을 고정상으로 사용하여 분자를 크기에 따라 분리
ex) Gel filtration chromatography(GFC), Gel permeation chromatography(GPC)
친화 크로마토그래피(Affinity chromatography)
: 특정 생체고분자에 친화성
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크로마토그래피(Chromatography)
-이온 교환 크로마토그래피(Ion-exchange chromatography)
-겔 여과 크로마토그래피(Gel filtration chromatography)
-친화 크로마토그래피(Affinity chromatography)
3) 겔 전기영동(Gel- electrophoresis)
3. 단백질 분리 및 정제 이용
4. 참고
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gel을 이용한 DNA의 전기영동
3. LDH의 활성 측정
4. Gel filtration chromatography를 이용한 LDH 단백질의 정제
5. Ion exchange chromatography를 이용한 LDH 단백질의 정제
Ⅲ. 결론 (결과 및 고찰)
1. 단백질과 DNA의 정량 결과
2. 단
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