[생화학]아미노산과 단백질 (아미노산의 성질과 정성반응, 펩티드, 단백질의 분류와 정색반응, 단백질의 분리 및 단백질 구조의 상실)

소개글

[생화학]아미노산과 단백질 (아미노산의 성질과 정성반응, 펩티드, 단백질의 분류와 정색반응, 단백질의 분리 및 단백질 구조의 상실)에 대한 보고서 자료입니다.

목차

1. 서론
2. 아미노산(amino acid)
3. 아미노산의 성질
4. 아미노산의 정성반응
5. 펩티드
6. 단백질
7. 단백질의 분류
8. 단백질의 정색반응
9. 단백질의 분리
10. 단백질 구조의 상실

참고문헌

본문내용

n)
㉦ 알부미노이드(albuminoid)
ⓐ 경단백질(scleroprotein) : 물, 묽은 염 용액, 묽은 산, 묽은 알칼리에 잘 녹지 않음
ⓑ 동물 세포 및 조직에 많이 분포
ⓒ 케라틴(모발, 손톱), 콜라겐(근육, 연골), 엘라스틴(인대), 피브로인(명주실, silk protein)
㉧ 히스톤(histone)
ⓐ 물, 염류 용액, 묽은 산, 묽은 알칼리에 잘 녹음
ⓑ 아르기닌 아미노산을 많이 함유(염기성)
ⓒ 헤모글로빈을 구성하는 글로빈(globin)
㉨ 프로타민(protamine)
ⓐ 아르기닌 아미노산 많이 함유(염기성)
ⓑ 연어의 정자 : 살민(salmin)
② 복합단백질
㉠ 단순단백질에 인(P), 황(S), 당 등의 비단백질성 물질이 결합
㉡ 이 성분들이 단백질의 주요 기능을 결정
③ 유도단백질
㉠ 천연단백질에 열을 가하거나 효소 처리를 통해 얻어진 단백질
㉡ 변성 정도에 따라 1차 유도단백질, 2차 유도단백질
2) 단백질의 구조에 따른 분류
① 섬유상 단백질
㉠ 콜라겐, 케라틴, 엘라스틴, 피브로인 등
㉡ 종류 및 특징
② 구상 단백질
㉠ 수소결합, 이온결합, 소수성결합 등을 통해 둥근 형태 유지
㉡ 소수성 아미노산은 내부에 존재
㉢ 미오글로빈(myoglobin)
ⓐ 심근과 골격근에서 산소 저장 및 운반
ⓑ 산소가 결합하는 보결분자단 헴(heme) + 글로빈(globin)
ⓒ 헴(heme) : 포르피린 구조 + 철(Fe2+)
㉣ 헤모글로빈(hemoglobin)
ⓐ 적혈구에 존재, 산소 운반
ⓑ 4개 헴 + 4개 글로빈
ⓒ T(tau) 형태 : 디옥시헤모글로빈(deoxyhemoglobin), 산소친화도가 낮은 상태
ⓓ R(relaxed) 형태 : 옥시헤모글로빈(oxyhemoglobin), 산소친화도가 높은 상태
3) 단백질의 기능에 따른 분류
① 촉매작용 : 소화, 에너지 획득, 생합성 등 생화학 반응을 조절, 적정 pH와 온도에서 106~1012배의 반응속도 증가
② 구조 : 생물체의 유지 및 방어
㉠ 콜라겐, 피브로인(fibroin : 실크단백질) : 견고
㉡ 엘라스틴(elastin) : 탄력성 섬유(elastic fiber), 혈관, 피부 조직
③ 운동
㉠ 세포골격(cytoskeleton) 구성 : 액틴(actin), 튜블린(tubulin)
㉡ 세포골격단백질 : 세포분열, 세포내이입(endocytosis), 세포외유출(exocytos- is), 백혈구의 아메바성 운동에 관여
④ 방어능력 : 보호 능력
㉠ 케라틴(keratin) : 조직 보호
㉡ 피브리노겐(fibrinogen), 트롬빈(thrombin) : 혈액 응고, 혈액 손실 방지
㉢ 면역글로불린(immunogloblin) : 면역
⑤ 조절작용
㉠ 글루카곤(glucagon), 인슐린(insulin) : 혈당 농도 조절
㉡ 성장호르몬 : 세포의 성장과 분화 촉진
⑥ 운반작용
㉠ 세포막이나 세포 사이의 이온이나 분자 수송 : Na+-K+-ATPase
㉡ 헤모글로빈 : 산소 운반
㉢ 저밀도 지질단백질(low density lipoprotein, LDL), 고밀도 지질단백질(high density lipoprotein, HDL) : 지방을 간과 창자로부터 다른 기관에 운반
㉣ 트랜스페린(transferrin) : 철(Fe)
㉤ 셀룰로플라스민(ceruloplasmin) : 구리(Cu)
⑦ 저장
㉠ 필수영양소의 저장소
㉡ 난알부민(ovalbumin), 우유속의 카세인(casein) : 유기질소 공급원
㉡ 제인(zein) : 종자 발아의 영양원
⑧ 스트레스 반응
㉠ 시토크롬 P450 : 독성 유기오염물질을 독성이 적은 물질로 전환
㉡ 메탈로티오네인(metallothionein) : 카드늄, 수은 등의 독성 금속과 결합하는 시스테인이 풍부한 단백질
㉢ 열충격단백질(heat shock protein, hsp) : 고온과 심한 스트레스로부터 보호
8. 단백질의 정색반응
1) 뷰렛(Biuret) 반응 : 단백질 또는 폴리펩티드 용액에 알칼리성 구리 용액(CuSO4)을 가하고 가열하면 적자색 변색
2) 잔토프로테인(Xanthoprotein) 반응 : 방향족 아미노산(티로신, 트립토판)이 존재시 질산 용액을 가하면 백색 침전, 다시 가열하면 황색으로 변화
3) 밀론(Milon) 반응 : 페놀기(티로신)를 가진 아미노산 존재시 밀론 시약을 가하면 백색 침전, 다시 가열하면 적색으로 변화
4) 닌하이드린(Ninhydrin) 반응 : 단백질 용액에 닌하이드린 용액을 가하고 가열하면 적자색, 아민이나 암모니아도 정색반응
9. 단백질의 분리
1) 겔-여과 크로마토그래피(gel-filtration chromatography)
① 크기와 모양에 따라 분리
② 분자량이 작을수록 이동속도는 느림
2) 이온-교환 크로마토그래피(ion-exchange chromatography)
① 전하에 따라 분리
② 음이온 또는 양이온 교환수지 이용
3) 친화성 크로마토그래피(affinity chromatography) : 단백질과 리간드 사이의 비공유 결합 친화력 이용
4) 전기영동(electrophoresis) : 전하 차이에 의해 분리
10. 단백질 구조의 상실
1) 변성(denaturation) : 단백질 구조의 파괴 과정
→ 물리적 성질의 변화
2) 변성의 원인
① 강산 또는 강알칼리
㉠ pH 변화 : 곁사슬의 양성자 첨가(protonation)를 일으켜 수소결합, 염다리 패턴의 변화
㉡ 등전점 : 불용성
② 유기용매 : 소수성 상호작용 방해
③ 환원제
㉠ β-메르캅토에탄올 : 이황화다리의 제거
㉡ 요소 : 수소결합과 소수성 상호작용 방해
④ 염 농도 : 염용(salting in, 염 농도의 변화에 따라 용해도 증가), 염석(salting out, 염 농도의 변화에 따라 용해도 감소, 침전)
⑤ 중금속 이온 : 음전하와 이온 결합을 형성, 염다리 형성을 방해
⑥ 온도 변화 : 수소결합과 같은 약한 결합의 파괴
참고문헌
이병룡 저, 생화학, 교보문고 2014
이주희, 이홍미 외 저, 생화학, 교문사 2013
김나현, 도성탁 외 저, 생화학(생명과학을 위한), 지구문화사 2012
박인국 저, 생화학 길라잡이, 라이프사이언스 2013

키워드

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