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/protocols/SDS-PAGE-gel.htm
2. David L. Nelson, Michael M. Cox 공저, 2006, 생화학(상), 월드사이언스, pp92~94 1. 실험 목적
2. 실험재료 및 실험방법
(1) 실험재료
(2) 실험방법
3. 실험결과
4. Discussion
# Sample Buffer의 구성
# 전기영동의 원리
5. Reference
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단백질 분자들 간의 소수성 부분의 결합 가능성을 억제시킨다. SDS는 또한 단백질에 많은 음전하를 제공하며, 단백질 내에서의 하전된 반응기들의 영향을 크게 감소시킨다. 이러한 상황에서는 단백질의 전기영동적 이동도는 상대적 분자량의
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분자량 일수록 빨리 이동하기 때문에 분자량 marker와 비교함으로써 분자량의 추정이 가능해진다. SDS-PAGE는 분리능이 우수하여 western blot 또는 2차원 전기이동(2D)에 이용할 수 있다.
2) Western blot
Western blotting은 SDS-PAGE를 행한 후, 단백질
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분자량 일수록 빨리 이동하기 때문에 분자량 marker와 비교함으로써 분자량의 추정이 가능해진다. SDS-PAGE는 분리능이 우수하여 western blot 또는 2차원 전기이동(2D)에 이용할 수 있다.
2) Western blot
Western blotting은 SDS-PAGE를 행한 후, 단백질
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단백질 시료를 또 다시 protease를 이용해서 절단한다. 그 후 전기영동으로 기존의 펩타이드와 비교해서 2개의 밴드가 사라지고 새로운 1개의 밴드가 있으며 그 부분이 이황화결합의 위치이다.
(5) 아미노산의 서열은 다른 방법으로도 추정할 수
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