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단백질 검출기술인 2D-젤 전기영동법을 대체할 수 있는 방법으로 생체 샘플 혼합물로부터 목표단백질만을 분리해내고, 농축, 분석을 연속적으로 신속하게 수행할 수 있는 기술인 ‘비드 어피너티 크로마토그래피’(bead affinity chromatography)가
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chromatography
③ ion-exchange chromatography
3) 5.3 전기영동 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ?6
① SDS-polyacrylamide gel electro- phoresis, SDS-PAGE
② isoelectric focusing
4) 5.4 단백질의 1차 구조 결정하기? ? ?
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단백질들은 그대로 통과 된다.
관에 남아 있는 concanavalin A는 용출액에 glucose를 첨가하여 주면 유리되어 순수하게 분리할 수 있다. 이 경우 정제 배수를 다른 정제법보다 월등히 높일 수 있다.친화크로마토그래피는 친화성이 있는 물질들을 정
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chromatography를 이용하여 단백질을 분리정제 한다. 또한 분리정제 된 결과를 ELISA에 넣어 수치를 파악하고 이러한 결과 분석을 다음 실험의 결과를 예측한다.
4. Introduction
① Chromatography
크로마토그래피(chromatography)란 다공성 흡착제 입자를 일
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chromatography (음이온 교환수지법)
3주차 실험 - Cation exchanger chromatography (양이온 교환수지법)
4주차 실험 → HIC (hydrophobic interaction chromatography)
5주차 실험 - affinity chromatography
6주차 실험 - protein 정량 (by Lorry and Folin method at mg level)
7주차 실험
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단백질과 DNA의 정량
A. SDS-PAGE를 이용한 단백질의 전기영동과 분자량 측정
B. Agarose gel을 이용한 DNA의 전기영동
3. LDH의 활성 측정
4. Gel filtration chromatography를 이용한 LDH 단백질의 정제
5. Ion exchange chromatography를 이용
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단백질(50%)을 구해냈고 나아가 α-Amylase(8.7%)의 조성비율까지 찾아냈다. 따라서 Eq. 2는 각각 α-Amylase(8.7%), CPs(41.3%), cell debris(49%), DNA(1%) 임을 구하였다. DNA-PEI complex를 효율적으로 제거 하기 위하여 원심분리를 한다. 1 서론 /6
1.1 α-Amylase
1.2
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protein을 만드는 것을 가능하게 하는데 필요할 것이다. 식물에서의 sialylation pathway는 sialylation 수준을 필요한 만큼 상승시키고 관심 단백질의 효소활성을 높이기 위해 밝혀져야만 한다. 그러므로 sialic acid의 in virto addition은 short run에서 더 현실
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