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단백질의 정제용으로 보통 fusion 시켜 이용한다. 1. 9R-1. Affinity chromatography, Ion chromatography, gel chromatography를 각각 설명하라.
2. 9R-2. Protease inhibitor의 종류와 사용방법을 설명하라.
3. 9R-3. 단백질분리정제에 이용되는 fusion tag의 종류와 특
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분리기에서 최고속도로 5분간 원심분리한다. 상층액이 핵단백질이다. 약간의 하얀 물질이 딸려올 수 있는데, SDS-PAGE 및 western blot 용으로는 큰 문제가 없다. 0.5~1.0x106 세포에서 출발한 경우 1~2 mg/ml 농도로 총 55~100 mg의 단백질을 얻을 수 있다.
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chromatography
③ ion-exchange chromatography
3) 5.3 전기영동 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ?6
① SDS-polyacrylamide gel electro- phoresis, SDS-PAGE
② isoelectric focusing
4) 5.4 단백질의 1차 구조 결정하기? ? ?
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chromatography), 얇은 막 크로마토그래피(thin layer chromatography) 등이 있다.
② Ion-exchange chromatography
이온교환 chromatography(ion-exchange chromatography)는 column chromatography의 한 종류로 gel 여과 chromatography와 병행한 일반적인 정제방법이며, 가용성 단백질
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한다. 이온 교환 크로마토그래피(Ion exchange chromatography),
소수성 크로마토그래피(Hydrophobic interaction chromatography),
친화성 크로마토그래피(affinity chromatography),
biospecific affinity chromatography,
membrane chromatography,
purification of recombinant proteins
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